Punkt 55. Aminosyrer

Tekstforfatter - Anisimova Elena Sergeevna.
Copyright forbeholdt. Du kan ikke sælge tekst.
Kursiv ikke proppet.

Kommentarer kan sendes pr. Mail: [email protected]
https://vk.com/bch_5

Punkt 55:
A M I ​​N O K I S L O T Y.
Se også punkt 29, 56-69 og først: filen “55 AMINO ACID TABLES”.

Kort fortalt: aminosyrer er nødvendige til syntese af kropsproteiner, et antal hormoner og andre vigtige stoffer, til syntese af glukose i sult.
Fra formlerne og egenskaberne for de aminosyrer, som proteinet syntetiseres, afhænger dets egenskaber og funktioner.

55. 1. Funktionelle grupper og klasser. - se punkt 29.
56. 2. Formler af aminosyrer.
Sådan finder du radikalet i aminosyreformlen:...
55. 3. Aminosyreradikaler.
Hvad afhænger af radikaler (betydningen af ​​radikaler):...
HYDROGEN ATOM (N)
Atom H i carboxylgruppen (–COOH):...
55. 4. Egenskaber ved aminosyrer.
55. 4. 1. Aminosyreladningen.
Afgifter på aminogruppen og på carboxylgruppen.
Aminosyreafgifter.
Negativt opladede aminosyrer.
Positive ladede aminosyrer.
Delopladning aminosyrer.
Hvad er betydningen af ​​anklagerne fra radikaler??
Påvirke strukturen af ​​proteinmolekylet - s. 57-59.
Opladede radikaler er involveret i proteinerne.
55. 4. 2. Opløselighed af aminosyrer og deres radikaler i vand.
Hvilke stoffer er opløselige i vand?
Hvad opløselighed afhænger af?
Hvad kaldes de stoffer (ikke) opløselige i vand?
Hvad er polariteten i et molekyle?
På grund af hvilke molekyler der har ladninger?
Sådan bestemmes: polært stof eller ej?
Hvorfor tilstedeværelsen af ​​O-, S- og N-atomer gør radikaler polære?
Opløseligheden af ​​aminosyrer i vand.
Hvad er opløseligheden af ​​radikaler??
55. 4. 3. Reaktionen af ​​aminosyrer: surhed og basalitet.
Hvad der bestemmer mediets reaktion (pH)?
Sure aminosyrer.
BASIC aminosyrer (hvor alkalisk reaktion)
Hvad betyder aminosyrereaktionen??
Begrebet IET (isoelektrisk punkt)
55. 4. 4. Aminosyres optiske aktivitet.
L-aminosyrer og D-aminosyrer.
55. 5. Klassificering af aminosyrer.
55. 5. 1. Kemisk klassificering af aminosyrer.
Aminosyreradikaler divideres efter opløselighed
Blandt de polare radikaler er:...
Blandt radikaler med fulde opladninger adskiller de:...
Ved pH, ved reaktion
55. 5. 2. Biologisk klassificering af aminosyrer.
I hvilken form findes aminosyrer i fødevarer??
Hvad hedder fødevareproteiner afhængigt af sammensætningen af ​​aminosyrer?
Proteinholdige fødevarer:...
Plant fødevarer som proteinkilde:...
55. 6. Aminosyrernes funktioner.
55. 6. 1. Funktioner af proteinaminosyrer.
55. 6. 2. Funktioner af ikke-protein-aminosyrer.

55. 1. Funktionelle grupper og klasser. - se punkt 29.

Gruppen af ​​atomer -NH2 kaldes AMINO GROUP.
Atomgruppe - COOH kaldes en CARBOXYL-gruppe
(Bestemmelser 27 og 29, ikke forveksles med carboNyl-gruppen –C (O) H, inklusive aldehyd,
og peroxidgruppe: —C - O - O - H).
Hvis stoffet har en aminogruppe, men ingen COOH-gruppe, henviser det til AMINS.
Hvis et stof indeholder en –COOH-gruppe, men ingen aminogruppe, henviser det til KULSYRE.
Hvis et stof har både en aminogruppe og en carboxylgruppe, henviser det til AMINO-Syrer.
I de aminosyrer, der udgør proteinerne, er aminogrupperne knyttet til et andet carbonatom, der kaldes et alfa-carbonatom, det vil sige til det samme carbonatom som carboxylgruppen. Med andre ord har de en aminogruppe i alfaposition.

56. 2. Formler af aminosyrer.

I aminosyreformlerne fra mindst en carboxylgruppe (-COOH)
og mindst en aminogruppe (-NH2),
i henhold til navnet "aminosyrer".

Aminogruppe og carboxylgruppe af proteinaminosyrer
bundet til et carbonatom kaldet et alfa-carbonatom.
Til dette alfa er carbonatom også knyttet:
hydrogenatom (H)
og RADISK - alle andre atomer i en given aminosyre
(i radikalet kan der være en anden carboxylgruppe eller en anden aminogruppe):

...
Dette er den generelle formel for alle proteinaminosyrer..
Forskellige aminosyrer er forskellige i radikaler. Du skal kende 20 radikaler med 20 proteinaminosyrer.
Hvis du i stedet for R skriver formlen for radikalet (se deres formler nedenfor),
så får vi formlen for en specifik aminosyre - s. 63-69.

56. 2. Formler af aminosyrer.


Sådan finder du radikalet i aminosyreformlen:

du har brug for i formlen at finde aminosyrerne i gruppen —COOH og —NH2, mellem hvilke kun et carbonatom (C),
Cirkel derefter disse grupper og atom C sammen med et hydrogenatom (H) med dette atom C - alle andre atomer med formlen vil være radikalen for denne aminosyre, selvom det kun er et hydrogenatom (H) i glycinradikalet.

55. 3. Aminosyreradikaler.

Hvad afhænger af radikaler (betydningen af ​​radikaler):

Egenskaberne ved aminosyrer afhænger af egenskaberne ved radikaler
(molekylmasse,
opløselighed i vand og andre polære eller ikke-polære opløsningsmidler,
tilstedeværelse eller fravær af afgift, IET,
polaritet osv.).
Og egenskaberne ved radikaler afhænger af egenskaberne ved funktionelle grupper, der er til stede i radikalerne.

Den kemiske klassificering af aminosyrer er også baseret på forskelle i radikaler..
Afhænger af egenskaberne af aminosyrer og deres radikaler,
hvad der vil være den rumlige struktur
(sekundær, tertiær og kvartær struktur)
proteinmolekyler, der består af (rester) af disse aminosyrer.

Et atom af et specifikt element indeholder et lige stort antal protoner og elektroner.
Protoner har positive ladninger, og elektroner har negative ladninger..
Generelt er et atom elektrisk neutralt på grund af et lige antal positive protoner og negative elektroner.
Når protoner eller elektroner går tabt eller fastgøres, mister atomet elektroneutralitet,
får et fuldt gebyr
og bliver en ION.
Når elektronatomerne i andre atomer tiltrækkes af sig selv, får atomet en delvis ladning, men det bliver ikke en ion, men forbliver et atom.

HYDROGEN ATOM (N)

består af kun en proton og en elektron.
Med tabet af et elektron i den resterende del af brintatomet
ladning vises (positiv),
det vil sige, at et hydrogenatom bliver en ION.
En sådan hydrogenion (positivt ladet)
betegnet som H+,
og består af en enkelt proton.
Derfor kaldes H + ofte ikke en hydrogenion (da der er en anden hydrogenion) og ikke en hydrogenkation, men en PROTON.
Vedhæftningen af ​​en proton (H +) kaldes protonation,
og protonafvikling (H +) kaldes DEProtonation.

Atom H i carboxylgruppen (–COOH):

At være en del af en carboxylgruppe (–COOH),
protonet fra hydrogenatom (H) kobles let fra gruppen
(går onsdag eller slutter sig til andre grupper),
omdannelse til H + (og giver en "sur reaktion", sænker pH i mediet).
(Dette kaldes deprotonation eller dissociation).

I dette tilfælde forbliver brintatomets elektron i carboxylgruppen,
hvilket gør det negativt ladet: –COO–.
Processen er reversibel, det vil sige protonen kan igen slutte sig til den afprotonerede carboxylgruppe og omdanne den til en neutral –COOH.
Ordning:
–COOH (carboxylgruppe); –COO– (afbeskyttet) og Н + (proton)

Atomer som O, S og N

(dvs. atomer med stærk elektronegativitet),
let tiltrække elektrontætheden af ​​brintatomer,
som er forbundet med
(det vil sige ikke hele elektronet af brintatomet, men dets "del"),
hvilket resulterer i hydrogenatomer,
forbundet til disse atomer,
delvis positiv ladning vises.
Og atomerne O, S og N,
modtog elektrondensiteten af ​​brintatomer,
på grund af dette erhverver de
endnu stærkere negativ ladning
(han var allerede sammen med dem på grund af det ikke-delte elektroniske par - NEP).
Så grupper af atomer bliver polære og opløselige i vand..

55. 4. Egenskaber ved aminosyrer.

55. 4. 1. Aminosyreladningen.

Afgifter på aminogruppen og på carboxylgruppen.

Ved pH i kroppen (ca. 7 overalt undtagen maven)
nitrogenatom N i aminogruppen af ​​aminosyrer (–NH2)
fastgør til sig selv protoner (H +)
(på grund af tilstedeværelsen af ​​et ikke-delt elektronpar (NEP) på N-atomet),
omdannelse til protonerede aminogrupper,
som er betegnet som –NH3+
og har en positiv opladning
på grund af plussen ved det sammenkoblede proton H+.

Og carboxylgrupper (–COOH) af aminosyrer
mister protoner
(under elektrolytisk dissociation),
bliver til DEProtonerede grupper,
som er betegnet som –COO–
og har en negativ afgift
på grund af elektronet, der forblev fra hydrogenatom H efter "afgang" af proton H+.

Aminosyreafgifter.

Hvis aminosyren kun har en aminogruppe
og kun en carboxylgruppe,
derefter deres positive og negative gebyrer NEUTRALISERE,
derfor er aminosyremolekylet generelt elektroneutral.

Det elektronneutrale molekyle, hvor der er en positivt ladet gruppe og en negativt ladet gruppe, hvis ladninger neutraliserer hinanden, kaldes ZWITTER-ION.
Men på trods af "ion" i navnet er molekylet neutralt.
Det vil sige, aminosyrer er zwitterioner.

Negativt opladede aminosyrer.

Hvis aminosyrerne i formlen ikke er én, men to carboxylgrupper (den anden i gruppen),
så har aminosyremolekylet en NEGATIV ladning.
Der er kun to sådanne negativt ladede aminosyrer: aspartat og glutamat (se ovenstående formel for deres radikaler).

Positive ladede aminosyrer.

Hvis aminosyrerne i formlen ikke er en, men to aminogrupper
(eller der er grupper, der ligner egenskaber som aminogrupper - se radikaler af histidin og arginin med "yderligere" nitrogenatomer;
simpelthen sat - hvis det er i formlen MERE end to atomer N, nitrogen),
så har aminosyremolekylet en POSITIV CHARGE.

Der er tre sådanne positivt ladede aminosyrer (blandt proteinsyrer):
lysin (aminogruppe),
arginin (3 nitrogenatomer fra guanidin-gruppen i radikalet),
histidin (2 nitrogenatomer i imidazolringen).
Se ovenstående formler for deres radikaler.

Grupper med fulde gebyrer kan tiltrækkes af hinanden (plus til minus),
dannelse af ioniske bindinger.
(Forbindelser, der opstår på grund af tiltrækning af i modsætning til fulde gebyrer).

Delopladning aminosyrer.

I radikaler af et antal aminosyrer er der ingen grupper med fulde negative eller positive ladninger,
men der er grupper med delvise afgifter:
disse er grupper med atomer O, S og N:
–OH (i radikaler af serin, threonin, tyrosin),
–SH (i cysteinradikalet),
–S - CH3 (i methionin-radikal)
og amidgrupper –C (O) NH2 af glutamin og asparaginradikaler.

Delvise ladegrupper kan tiltrækkes af hinanden (plus til minus),
danner HYDROGEN-bindinger. (Plus på hydrogenatomer H).
(Obligationerne opstår på grund af tiltrækning af i modsætning til delvise gebyrer).

Hvad er betydningen af ​​anklagerne fra radikaler??

Påvirke strukturen af ​​proteinmolekylet - s. 57-59.

Opladede radikaler er involveret i proteinerne
(punkt 6):
-NH3 + -gruppen af ​​lysin (og lignende egenskaber af Arg- og His-grupperne i den protonerede tilstand)
positivt ladede radikaler af lysin, arginin og histidin
som en del af proteiner kan udføre funktioner
"Elskere af" elektroner "kaldet elektrofiler i katalyse - s.6.

Gruppe –COO - (i DEBESKYTTET tilstand)
negativt positivt ladede radikaler af aspartat og glutamat
som en del af proteiner kan udføre funktioner
"Elsker den" positive ladning af kernen i et atom (nucleos) "kaldet en nucleophile - s.6.

Derudover er grupperne lysin, arginin og histidin nukleofiler.,
når de er UPROPONERET,
da de samtidig har en delvis negativ ladning, som NEP “bærer”.

55. 4. 2. Opløselighed af aminosyrer og deres radikaler i vand.

Hvilke stoffer er opløselige i vand?

Opløselig i vand (og andre polære opløsningsmidler),
hvis molekyler er POLAR, som vand.
Og tværtimod, ikke-polære stoffer i vand er dårligt opløselige.,
men de opløses godt i lipider og andre ikke-polære opløsningsmidler.

Hvad opløselighed afhænger af?

Opløselighed er baseret på "lighed": "som opløses i lignende",
dvs. polære stoffer opløses i polære opløsningsmidler (i vand og...),
og i ikke-polære opløsningsmidler opløses ikke-polære stoffer.
Det vil sige, polære stoffer opløses i vand
og ikke-polær.

Hvad kaldes de stoffer (ikke) opløselige i vand?

Vandopløselige stoffer (polære) kaldes HYDROPHILIC,
det vil sige "vandelskende".
Vanduopløselige stoffer (ikke-polære) kaldes HYDROPHOBIC,
det vil sige "bange for vand".
Hydrofobe radikaler er samtidig LIPOPHILISKE - det vil sige, de "elsker lipider" i den forstand, at de opløses godt i lipider. Og i andre ikke-polære opløsningsmidler.

Hvad er polariteten i et molekyle?

(eller dele af et molekyle, hvis molekylet er stort)
Polariteten af ​​et molekyle er tilstedeværelsen af ​​"poler" i et molekyle
- det vil sige ladede grupper (lades positivt eller negativt).
I dette tilfælde kan afgiften enten være fuld eller delvis.

På grund af hvilke molekyler der har ladninger?

Delafgifter vises normalt på grund af atomer som O eller S
tiltrækker elektrondensiteten af ​​brintatomer (H),
som er forbundet med.
Derudover har O, S, N-atomer normalt ensomme elektronpar (NEP),
som selv har en delvis negativ ladning.

Fuld opladning vises ofte på grund af tilføjelsen af ​​en proton (H +),
dvs. på grund af protonering,
eller på grund af frigørelse af proton (afprotonering) - se ovenfor.

Sådan bestemmes: polært stof eller ej?

Ved tilstedeværelse af O-, S- og N-atomer:
hvis disse atomer er i radikalet, så er den polære aminosyreradikal,
og hvis disse atomer ikke er i radikalet, er radikalen ikke-polær.

Hvorfor tilstedeværelsen af ​​O-, S- og N-atomer gør radikaler polære?

O- og S-atomerne tiltrækker stærkt elektrondensiteten.
relaterede hydrogenatomer
(med andre ord O og S har stærk elektronegativitet),
hvilket fører til udseendet af DELTIGT NEGATIVT CHARGE på O- og S-atomerne.
Og tilstedeværelsen af ​​ladninger i et molekyle eller i en gruppe (endda delvis) - dette er polariteten.

Derudover er en gruppe med ilt, såsom carboxyl (–COOH)
har egenskaben af ​​at "miste" en proton (H +), det vil sige afbeskyttet.
I dette tilfælde forbliver brintatomets elektron, efter at protonen forlader oxygenatomet,
på grund af hvilket på oxygenatomet (mere præcist "på" carboxylgruppen)
efter afprotonering vises en negativ ladning (fuld).

Kvælstofatom (N) har et såkaldt ikke-delt elektronpar (NEP),
som har en negativ ladning (delvis),
og har derfor evnen til at tiltrække sig selv (og "holde" på grund af tiltrækning)
positivt ladede protoner (H +), dvs. protonerede,
derfor har kvælstofgrupper ofte denne positive ladning (fuld).

Opløseligheden af ​​aminosyrer i vand.

Alle aminosyrer er meget opløselige i vand.
på grund af tilstedeværelsen i formlen for alle aminosyrer i mindst to ladede grupper (amino og carboxy).

Men opløseligheden af ​​aminosyreradikaler er forskellig.
Opløseligheden af ​​radikalerne for et bestemt protein afhænger af,
hvad der vil være den rumlige struktur i dette proteinmolekyle,
hvad er egenskaberne ved dette protein,
hvilke funktioner kan dette protein udføre.

Radikalt opløselige (dvs. hydrofile) radikaler,
som indeholder O-, S- eller N-atomer,
da tilstedeværelsen af ​​disse atomer gør radikalerne polære
eller endda fuldt opladet (Asp, Glu - negativt, Liz, Arg, Gis - positivt).

De resterende radikaler (hvor der ikke er nogen O-, S- og N-atomer) er uopløselige i vand, det vil sige hydrofobe, da de er ikke-polære.

Hvad er opløseligheden af ​​radikaler??

Opløseligheden af ​​radikaler (hvordan deres ladning) påvirker proteinets rumlige struktur.

Hydrofile radikaler på grund af hydrofilicitet
vises på overfladen af ​​kuglen (i vandmiljøet)
i dannelsen af ​​den rumlige struktur af proteinet.

Hydrofobe radikaler i vandmiljøet har en tendens til at "bevæge sig væk" fra vand fra hydrofile radikaler, men kommer tættere på hinanden,
hvilket resulterer i hydrofobe radikaler
vises inden i kuglen under dannelsen af ​​den rumlige struktur i vandmiljøet.

I membraner er det modsatte sandt:
der bevæger hydrofile radikaler sig væk fra membranlipider,
og hydrofobe radikaler "støder op" membranlipider.

55. 4. 3. Reaktionen af ​​aminosyrer: surhed og basalitet.

Hvad der bestemmer mediets reaktion (pH)?

(Påmindelse) Mediets "surhed" afhænger af, hvor mange protoner (H +) det indeholder,
det vil sige fra koncentrationen af ​​protoner i mediet.
Jo højere koncentration af protoner, desto surere er miljøet.
og NEDEN (mindre) pH.
Jo lavere protonkoncentration, desto mindre surt er miljøet.
(jo mere det er alkalisk) og jo højere (mere) pH.
(Forveksles ikke).

Kilden til protoner i opløsning er atomgrupper,
hvorfra protoner (protondonorgrupper) kan løsnes.
Derfor er syrer de stoffer, hvorfra protoner kan fjernes, dvs. proton-donorer.

Eksempler på proton-donorgrupper:
carboxylisk inden deprotonering: –COOH (aspartat, glutamat)
aminogruppe (og lignende i Arg) efter protonation: –NH3+,
delvist OH (serin, tyrosin, threonin) og SH (cystein) grupper osv..
Flere protondonorgrupper i molekylet,
desto mere surt er dette stof,
jo lavere pH i dens opløsninger,
den stærkere syre er dette stof.

De stærkeste syrer blandt aminosyrer er aspartat og glutamat..

BASIC aminosyrer (hvor alkalisk reaktion)

Der er grupper, der er i stand til at knytte protoner til sig selv,
dvs. protonacceptorgrupper.
Ved at fastgøre protoner fra mediet reducerer disse grupper koncentrationen af ​​protoner i mediet
og reducer derfor mediets surhedsgrad og øg mediets basalitet (det vil sige skab en alkalisk reaktion).
Derfor er proton-acceptor-grupper baser.
Radikaler med proton-acceptor grupper er grundlæggende
og give en alkalisk reaktion.
Eksempler på basiske aminosyrer (der giver en alkalisk reaktion):
det samme som positivt ladede aminosyrer, det vil sige:
lysin, arginin og histidin.

På trods af navnet aminosyrer har opløsninger af ikke alle aminosyrer en lav pH-værdi (dvs. en kraftig sur reaktion).
Den sure carboxylgruppe og den basiske aminogruppe af alle aminosyrer neutraliserer hinanden,
så carboxylic giver en proton på onsdag,
og aminogruppen fastgør proton af mediet til sig selv.
Derfor er disse aminosyrer sure,
som har en ANDEN carboxylgruppe (dvs. aspartat og glutamat).
Og de aminosyrer, der har en anden aminogruppe,
som i lysin (eller svarende til aminogruppen ved egenskaberne af Arg og His-grupperne),
give endda en stærk alkalisk reaktion, de er basale.

Hvad betyder aminosyrereaktionen??
Se punkt 6.
Proton-donorgrupper af sure aminosyrer
(–COOH i den ubeskyttede tilstand af aspartat og glutamat, SH cystein osv.)
kan fungere som protondonorer under arbejdet med enzymer (katalyse) og andre proteiner.

Proton-acceptor-donorgrupper af basiske aminosyrer
(–NH2-lysingruppe og egenskaber, der ligner den i arginin- og histidingrupperne
i protoneret tilstand)
kan udføre funktionen af ​​ACCEPTORS af protoner under arbejdet med enzymer (under katalyse) og andre proteiner.
Også grupper af –COO– radikaler af aspartat og glutamat i den afprotonerede tilstand kan udføre funktionen af ​​protonacceptorer.

Katalyse baseret på protondonorers og acceptors deltagelse (dvs. syrer og baser = baser),
kaldet donor-acceptor eller syre-base.

Begrebet IET (isoelektrisk punkt):
for enhver aminosyre kan du vælge en opløsning med en pH, hvor dens ladning vil være neutral, på grund af aminosyremolekylet ikke vil bevæge sig til anoden eller til katoden.
Denne pH-værdi kaldes IET: pH-værdien, hvor aminosyren hverken bevæger sig til anoden eller til katoden, da dens molekyler er neutrale.

Aminosyrer negativt ladet på grund af protontab (ved pH 7)
(aspartat og glutamat, andre let sure aminosyrer)
kan gøres neutral i et miljø, hvor der er så mange protoner, at aminosyremolekyler ikke kan miste protoner,
dvs. i et meget surt miljø.
IET af sådanne aminosyrer i regionen under 7, dvs. i et surt miljø.

Aminosyrer positivt ladet på grund af fastgørelsen af ​​protoner til sig selv
(Liz, Arg, Gis)
kan gøres neutral i et miljø, hvor der er så få protoner, at disse aminosyrer ikke har noget at binde til sig selv, det vil sige i et meget alkalisk miljø.
IET af sådanne aminosyrer i regionen over 7, det vil sige i et alkalisk miljø.

55. 4. 4. Aminosyres optiske aktivitet.

Alfa-carbonatom af alle proteinaminosyrer undtagen glycin,
forbundet med 4 forskellige "deputerede":
1 - aminogruppe,
2 - carboxylgruppe,
3 - hydrogenatom,
4 - radikale (alle andre atomer).

Sådanne carbonatomer (hvor alle 4 substituenter er forskellige)
kaldet CHIRAL centre.
Og stoffer, i hvilke molekylerne der er chirale centre,
har tendens til at rotere den såkaldte
plan af polariseret lys,
hvis polariseret lys ledes gennem en opløsning af et stof med et chiralt centrum.
Stoffer med denne egenskab kaldes optisk aktiv..

Skeln mellem dextrorotatoriske og levorotatoriske stoffer.

L-aminosyrer og D-aminosyrer.

Både D- og L-aminosyrer er udbredte i naturen.
Men indtil videre er der kun fundet L-aminosyrer i proteiner.
(Vi skal huske fra kemi definitionen af ​​D- og L-isomerer.)

55. 5. Klassificering af aminosyrer.

Skelne den biologiske klassificering af aminosyrer (efter deres funktioner)
og kemisk (i henhold til fysisk-kemiske egenskaber).

55. 5. 1. Kemisk klassificering af aminosyrer.

Baseret på forskelle i aminosyreradikaler.
De adskiller sig i opløselighed, polaritet, ladning, pH, strukturen af ​​kulstofskelettet (cyklisk eller lineær) osv..

Aminosyreradikaler divideres efter opløselighed

opløselig i vand og andre polære opløsningsmidler (hydrofile)
og uopløselig i vand, men opløselig i ikke-polære opløsningsmidler (hydrofob = lipofil).

Ved tilstedeværelsen af ​​polære grupper deler radikaler sig
i polært og ikke-polært.
Polær hydrofil og ikke-polær hydrofob (se ovenfor).

Blandt de polare radikaler er der:

partielle ladningsradikaler (i stand til at danne hydrogenbindinger:
Serin, threonin, cystein, methionin, amider asparagin og glutamin)
og radikaler og fulde ladninger (i stand til at danne ioniske bindinger).

Blandt radikaler med fulde ladninger skelnes:

positivt ladede radikaler (Arg, Liz, Gis i den protonerede tilstand)
og negativt ladede radikaler (Asp, Glu i en afbeskyttet tilstand).

Blandt hydrofobe radikaler er der:
“Lineær” - alifatisk,
og cyklisk (ikke-aromatisk prolin og aromatisk Fen, Tyr og Three)

(Aromatisk histidin er polært positivt ladet.)

Ved pH, ved reaktion
radikaler er opdelt i neutrale, sure og basiske.
Syrer: aspartat og glutamat (det samme som negativt ladet).
GRUNDLÆGGENDE (det samme som positivt ladet): Liz, Arg, Gis.

Tabel "Kemisk klassificering af aminosyrer" (i henhold til egenskaberne ved radikaler).

55. 5. 2. Biologisk klassificering af aminosyrer.

Dette er en klassificering efter aminosyrefunktion..
Peptider og proteiner kan syntetiseres ud fra aminosyrer -
sekvensen af ​​aminosyrerester forbundet med peptidbindinger (s. 56).
Til syntese af proteiner bruger alle organismer endvidere kun 20 aminosyrer fra flere hundrede aminosyrer, der findes i naturen.

Disse 20 aminosyrer, der bruges til proteinsyntese kaldes PROTEIN eller proteinogen (fra ordet protein - protein).
De resterende aminosyrer (ikke brugt til proteinsyntese) kaldes ikke-protein.
Men blandt ikke-proteiner er der meget vigtige (i det følgende).

Afhængig af om aminosyrer anvendes til proteinsyntese eller ej,
aminosyrer er opdelt i to grupper:
proteinaminosyrer og ikke-proteinaminosyrer.

Efter proteinsyntesen kan nogle radikaler ændre sig (s. 83),
men de resulterende aminosyrer kaldes ikke protein,
selvom de er en del af proteiner (deres rester)
og dannes under hydrolyse af proteiner.

Derfor er det forkert at sige, at proteinaminosyrer er dem, der er en del af proteiner eller dannes under hydrolyse af proteiner.
I syntesen af ​​proteiner anvendes 20 varianter af aminosyrer,
og hydrolyse kan producere 25 aminosyrer.

20 proteinaminosyrer kodes af mRNA-kodoner og den DNA-kodende kæde (s. 82), de er bundet til og transporteret af tRNA.
Der er ingen "kode" for de resterende aminosyrer; de er ikke knyttet til tRNA.
Ved syntese af et bestemt protein kan der være behov for mindre end 20 varianter af aminosyrer, men hvis nogle af dem ikke er nok, vil molekylet i dette protein ikke være i stand til at syntetiseres.,
da den manglende aminosyre ikke kan erstattes eller springes over.
Derfor er fraværet (mangel) i kroppen af ​​endda en aminosyre
fører til ophør af syntesen af ​​et antal proteiner.
Derfor skal du få alle 20 aminosyrer med mad -
så alle proteiner, som kroppen har brug for, kan syntetiseres.

Alle 20 proteinaminosyrer er L-isomerer.
(i modsætning til monosaccharider af levende organismer, som er D-isomerer).

Nogle proteinaminosyrer kan ikke syntetiseres i kroppen.,
men det er nødvendigt for kroppen at syntetisere kroppens proteiner og et antal hormoner.
Sådanne aminosyrer skal opnås med mad.,
de kaldes UAFHÆNDIG
(hvilket betyder, at kroppen ikke kan erstatte disse aminosyrer, undvære dem).
Når essentielle aminosyrer allerede er i kroppen som en del af dens proteiner,
de kan fås ved hydrolyse af proteiner (s. 63), men den oprindelige kilde er kun mad.

For mennesker er følgende uundværlige:
Valin, leucin, isoleucin, phenylalanin, tryptophan (ikke-polær), threonin (OH), methionin (CH3) og lysin (NH2) til voksne
(8 stykker, og de resterende 12 kan udskiftes),
og desuden histidin og arginin til børn
og cystein til nyfødte.
Hos børn er syntesen af ​​disse tre yderligere aminosyrer ikke aktiv nok,
og hos voksne er allerede ret aktiv.

Proteinaminosyrer, der kan syntetiseres i kroppen,
kaldes UDSKIFTLIG - s. 67.
(hvilket betyder - at de ikke behøver at blive modtaget med mad).
Men syntese af disse aminosyrer forekommer muligvis ikke altid,
Men kroppen har brug for dem meget (især glutamat, glycin osv.),
derfor er det bedre, hvis en person får mad og essentielle aminosyrer.
Årsagen til den utilstrækkelige syntese af udskiftelige aminosyrer kan være:
1) mangel på vitaminer, der er nødvendige til syntese:
B6, PP, biotin (pyruvat, oxaloacetat, aspartat), folat (glycin og serin) osv..
2) reduceret aktivitet af enzymer til syntese af disse aminosyrer på grund af mutationer,
3) leverskade osv..

I hvilken form findes aminosyrer i fødevarer??

I fødevarer findes aminosyrer primært i fødevareproteiner.,
og under hydrolyse af madproteiner i fordøjelseskanalen dannes aminosyrer, der absorberes i blodet og transporteres til forskellige væv.

Tabel "Biologisk klassificering af aminosyrer"
...
Hvad hedder fødevareproteiner afhængigt af sammensætningen af ​​aminosyrer?

Diætproteiner, der indeholder alle aminosyrer i optimale forhold
(primært essentielle aminosyrer)
og opdeles samtidig let i fordøjelseskanalen,
kaldet FULL Diætproteiner.
Proteiner, der ikke har alle aminosyrerne i den rigtige mængde, kaldes DEFEKTIV.

Højproteinprodukter:

Mange produkter af ANIMAL oprindelse:
kød, fisk, æg, mejeriprodukter (cottage cheese, ost osv.).

På samme tid er fisk bedre end kød på grund af tilstedeværelsen af ​​værdifulde fedtstoffer og fraværet af skadelige fedtstoffer,
hvilket er meget godt for nervevæv, til blodkar (forebyggelse af åreforkalkning) osv..
Ateroskleroseæg - ikke 5 dagligt. Og bedre vagtel.
Mejeriprodukter leverer andet calcium end protein.
Mennesker, som ikke tåler mælk på grund af laktose, er bare nødt til at forbruge ikke helmælk, men surmælkprodukter (de indeholder også værdifulde bakterier).
Samtidig findes den bedste aminosyresammensætning i mælkeproteiner og æg..

For at reducere den eksisterende risiko for helminthinfektioner
inden forbrug af animalske produkter
hårdt nok THERMAL FORARBEJDNING er nødvendig
(kogning, stegning, dampning osv.).
Men hvis disse produkter er forurenet med PRIONES,
selv varmebehandling vil ikke gøre dem sikre. Kun brændende.
Brugen af ​​rått eller halvråt kød og fiskeprodukter er uønsket,
da det kan føre til infektion.

Plant fødevarer som proteinkilde:

indeholder normalt ikke komplette proteiner i de rigtige mængder,
men kombinationen af ​​forskellige typer plantemad kan give et sæt på alle 20 aminosyrer.
Det menes, at den optimale kombination: bælgplanter med korn.
F.eks. Majs med bønner eller ris med soja.
Disse produkter kan tilberedes og forbruges på samme tid..

55. Aminosyrefunktioner.

De vil være velkendte efter at have undersøgt de markerede afsnit.,
derfor er eksempler herpå valgfrie.

55. 6. 1. Funktioner af proteinaminosyrer.

1. PROTEINSyntese.
Den vigtigste mængde proteinaminosyrer fungerer som et underlag i proteinsyntesen - se ovenfor.

2. Hormonsyntese.
Ud over proteiner syntetiseres hormoner ud fra proteinaminosyrer - s. 63 (aminosyrers hormonelle funktion):
1) GABA fra glutamat (s. 94, 63),
2) histamin fra histidin,
3) "hormon af lykke" serotonin og melatonin fra tryptophan,
4) iodothyroniner fra tyrosin (s. 104),
5) dopamin, norepinephrin og tyrosinadrenalin (s. 105).

Med en mangel på disse aminosyrer på grund af sult, dårlig ernæring (uden komplette proteiner), vitaminmangel (især B6)
syntese af disse hormoner reduceres,
hvilket fører til en mangel på disse hormoner og nedsat hormonfunktion.
Resultatet kan vises: DEPRESSION, træthed, overvægt osv..

Aminosyrer bruges til syntese af stoffer i alle klasser:
kulhydrater (glukose, punkt 33 og 67),
lipider (serin),
nukleinsyrer (glycin, glutamin, aspartat).

3. Syntese af glukose
af aminosyrer (alle undtagen to, det vil sige 18, 14 glykogen og 4 glykogen) giver dig mulighed for at bevare sundhed og liv i fravær af mad i mere end en dag.
Kilden til aminosyrer under sult er nedbrydningen af ​​proteiner i kroppens væv (blod, muskler osv.).
Dette kan vare i to måneder - ved udgangen af ​​den anden måned bliver tabet af proteiner uforeneligt med livet (ca. 6 kg med en startvægt på 70 kg).

4. MEMRANE-lipider syntetiseres ud fra serin (afsnit 52 og 40)
phosphatidylserin, phosphatidylethanolaminer og phosphatidylcholin samt sphingomyelin,
hvad der er nødvendigt for dannelsen af ​​nye celler
og til opdatering af lipider i eksisterende membraner.
Især er dette nødvendigt for membranerne i Schwann-celler, der danner myelinskeder af nerver..

5. Syntese af NITROGENBASER:
pyrimidiner (fra aspartat og glutamin) og puriner (fra aspartat, glutamin og glycin) er nødvendige til syntese af nukleotider til DNA og RNA,
hvis syntese er nødvendig for celledeling og proteinsyntese - s. 84 og 35.

6. Syntese af porphyriner
(s. 121) fra glycin er nødvendigt for at opnå cytochromer (P 450 - s. 118 og respiratorisk kæde - s. 22),
samt at få HEMOGLOBIN til iltlevering til væv til produktion af ATP og varme.

7. UREA-syntese
(s. 66) er nødvendig for at neutralisere ammoniak - ellers ville en person dø af ammoniakforgiftning. I processen med urea-syntese er proteinaminosyrerne aspartat og arginin og ikke-protein-aminosyren ornithin involveret - de skal fås med mad eller syntetiseres med deltagelse af vitamin B6.

8. Syntese af CREATINPHOSPHATE (s. 69)
behov for normal muskelfunktion. Det bruger arginin, methionin og glycin..

9. ENERGIFUNKTION af aminosyrer:

ligger i det faktum, at aminosyrer kan bruges til at producere ATP-energi og varme (s. 20 og 22, 67).
Men kun der er ingen glukose og fedt. Da aminosyrer er nødvendige til mange andre vigtige processer (ovenfor), og når de ødelægges, dannes giftige stoffer (ammoniak fra nitrogen osv.).

10. MEDIATORFUNKTION AF Aminosyrer

ligger i det faktum, at et antal aminosyrer er neurotransmittere,
det vil sige, det er involveret i transmission af en nerveimpuls fra en neuron til en anden neuron:
sekt i det synaptiske spalte og binder til receptorer i den postsingaptiske membran.
G L U T A M A T
er den vigtigste excitatoriske neurotransmitter i hjernen (s. 93),
a G L I C I N
er den hovedinhiberende neurotransmitter af rygmarven.

11. Andre aminosyrefunktioner:
I afsnit 38, 39, 63-69 er andre funktioner af aminosyrer vist:
Arginin bruges til at producere NO-radikal (s. 96) - et stof, der sænker blodtrykket, dette er en af ​​mekanismerne for hypotension.
Glutamin og cystein bruges til syntese af proteoglycaner og glycoproteiner:
Glutamin giver AMINO-GRUPPER af aminosukkere,
og cystein giver SULFOUPS (de er også nødvendige til sulfatider - Afsnit 40).
De fleste proteoglycaner (s. 122 og 39) findes i brusk, hud og bindevæv.

55. 6. 2. Funktioner af ikke-protein-aminosyrer.

1. Mæglingsfunktion:
aminosyren GABA (GammaAmino Butyric Acid) er den største hæmmende neurotransmitter i hjernen.

2. Acyloverførsel
(rester af fedtsyrer - s. 45) udføres af aminosyren KARNITIN
Dette er nødvendigt for væv for at opnå ATP-energi og varme.
når du bruger fedtsyrer, fremmer vægttab.
Carnitin kan syntetiseres i kroppen, hvis der er aminosyrer Lysine og Methionin (dette er essentielle aminosyrer). Der er et lægemiddel "L-carnitin".

3. Urea syntese:
Ikke-protein-aminosyrer ORNITIN og citrulline deltager i det - s. 66.

4. Syntese af hormoner:
ikke-protein-aminosyrer er involveret i syntesen af ​​hormoner som mellemliggende metabolitter:
DOPA (dioxiphenylalanin) - ved syntese af catecholamines fra tyrosin,
5 - hydroxytryptophan - ved syntese af serotonin og melatonin fra tryptophan.

5. Syntese af kreatinfosfat:
Ikke-protein-aminosyrer, kreatin og guanidinacetat, er involveret i syntesen af ​​creatinphosphat fra protein.

AMINOSYRER

Aminosyrer (synonymt med aminocarboxylsyrer) - organiske (carboxylsyre) syrer, der indeholder en eller flere aminogrupper; den vigtigste strukturelle del af proteinmolekylet.

Afhængig af aminogruppens position i carbonkæden i forhold til carboxylgruppen (dvs. ved den anden, tredje osv. Af carbonatomer), skelnes a-, p-, y-aminosyrer osv. Mange aminosyrer findes i levende organismer i en fri form eller som en del af mere komplekse forbindelser. Det er beskrevet ca. 200 forskellige naturlige aminosyrer, hvoraf ca. 20, der er en del af proteiner, er især vigtige (se). Alle aminosyrer, der findes i proteiner, er a-aminosyrer og svarer til den generelle formel: RCH (NH2) COOH, hvor R er en gruppe, der er forskellig i forskellige aminosyrer og er bundet til kædens andet carbonatom. En aminogruppe er knyttet til det samme carbonatom. Dette carbonatom har således 4 forskellige substituenter, og det er asymmetrisk.

Allerede før opdagelsen af ​​aminosyrer som en speciel kemikalieklasse isolerede franske kemikere Vauclin og Robique (L. W. Vauquelin, P. J. Robiquet, 1806) asparaginkrystallin fra aspargesaft, som er et amid af asparaginsyre (se), og som er en af ​​aminosyrerne i proteiner.

Den første naturlige aminosyre (cystin) blev opdaget i 1810 i urinsten af ​​Wollaston (W. N. Wollaston); i 1819, Proust (J. L. Proust), der udførte eksperimenter på gæring af ost, isolerede leucinkrystaller. I 1820 opnåede Braconnot (N. Braconnot) glycin fra et gelatinehydrolysat, der havde en sød smag og blev kaldt glutinous sukker; kun efterfølgende blev glycin tildelt aminosyrer. Opdagelsen af ​​Braconno spillede en særlig vigtig rolle, da det var det første tilfælde at få aminosyrer fra et proteinhydrolysat; Efterfølgende blev de resterende aminosyrer indeholdt i proteinmolekylerne isoleret og identificeret fra proteinhydrolysater..

Aminosyrer har en række fælles egenskaber: de er farveløse, krystallinske stoffer, der smelter normalt med nedbrydning ved relativt høje temperaturer, sød, bitter eller frisk efter smagen. Aminosyrer er amfotere elektrolytter, dvs. de danner salte med både syrer og baser og har nogle egenskaber, der er karakteristiske for både organiske syrer og aminer. Naturlige a-aminosyrer kan rotere polarisationsplanet i forskellige grader til højre eller venstre, afhængigt af arten af ​​aminosyrerne og miljøbetingelserne, men de hører alle til L-serien, det vil sige, de har den samme konfiguration af a-carbonatomet og kan betragtes som derivater af L-alanin eller henholdsvis L-glycerolaldehyd. Mangfoldigheden af ​​egenskaber og beskaffenhed af radikalerne i forskellige aminosyrer bestemmer variationen og de specifikke egenskaber for både individuelle aminosyrer og de proteinmolekyler, de er sammensat i. Den kemiske struktur og de vigtigste egenskaber ved den naturlige aminokilot, der findes i proteinhydrolysater, er anført i tabellen. 1.

Tabel 1. Kemisk struktur og fysisk-kemiske egenskaber ved de mest almindelige aminosyrer i den levende natur
TitelRationelt navnFormelMolekylær vægtSmeltetemperaturOpløselighed i gram pr. 100 g vand ved t ° 25 °
L-alanina-aminopropionsyre89,09297 ° (med nedbrydning)16.51
L-Arginina-amino-5-guanidinovalerinsyre174,20238 ° (med nedbrydning)Let opløselig
L-asparaginy-amid af a-aminosuccinsyre132,12236 ° (med nedbrydning)3,11 (28 °)
L-asparaginsyrea-aminosyre133,10270 °0,50
L-valina-aminoisovaleriansyre (α-amino-ß-methylsmørsyre) syre117,15315 ° (med nedbrydning)8,85
L-histidina-amino-ß-imidazolylpropionsyre155,16277 ° (med nedbrydning)4,29
Glycin (glycocol)Aminoseddikesyre75,07290 ° (med nedbrydning)24,99
L-Glutamin5-amid-a-aminoglutarsyre146,15185 °3,6 (18 °)
L-glutaminsyrea-Aminoglutarsyre147,13249 °0,843
L-Isoleucina-amino-p-methylvalersyre131,17284 ° (med nedbrydning)4117
L-leucina-aminoisokapronsyre131,17295 ° (med nedbrydning)2,19
L-lysina-, e-diaminokapronsyre146,19224 ° (med nedbrydning)Let opløselig
L-methionina-amino-y-methylthiosmørsyre149,21283 ° (med nedbrydning)3,35
L-hydroxyproliny-hydroxypyrrolidin-a-carboxylsyre131,13270 °36.11
L-prolinPyrrolidin-a-carboxylsyre115,13222 °162,3
L-serina-amino-p-hydroxypropionsyre105,09228 ° (med nedbrydning)5023
L-tyrosina-amino-ß-paraoxyphenylpropionsyre181,19344 ° (med nedbrydning)0045
L-threonina-amino-p-hydroxysmørsyre119,12253 ° (med nedbrydning)20.5
L-tryptophana-amino-p-indolylpropionsyre204,22282 ° (med nedbrydning)1.14
L-Phenylalavinea-amino-p-phenylpropionsyre165,19284 °2985
L-cysteina-amino-p-thiopropionsyre121,15178 °-
L-cystinDi-α-amino-ß-thiopropionsyre240,29261 ° (med nedbrydning)0,011

Indhold

Elektrokemiske egenskaber

At have amfotere egenskaber (se Ampholytes), adskiller aminosyrer i opløsninger både i henhold til typen af ​​syredissociation (afgiver en hydrogenion og negativt ladning på samme tid), og i henhold til typen af ​​alkalisk dissociation (tilsætning af en H-ion og frigivelse af en hydroxylion), samtidig med at man får en positiv oplade. I et surt miljø forbedres alkalisk dissociation af aminokilot, og der dannes salte med syreanioner. I et alkalisk miljø opfører tværtimod aminosyrer sig som anioner og danner salte med baser. Det blev fundet, at aminosyrer i opløsninger næsten fuldstændigt dissocierer og er i form af amfotere (bipolære) ioner, også kaldet zwitterioner eller amfioner:

I et surt miljø fastgør en amfoter ion en hydrogenion, der undertrykker syredissociation og bliver til en kation; i et alkalisk medium under tilsætning af en hydroxylion undertrykkes alkalisk dissociation, og den bipolære ion bliver en anion. Ved en bestemt pH-værdi i mediet, som ikke er ens for forskellige aminosyrer, udjævnes graden af ​​syre og alkalisk dissociation for en given aminokilot, og i det elektriske felt af aminosyrer bevæges hverken til katoden eller til anoden. Denne pH-værdi kaldes det isoelektriske punkt (PI), som er det lavere, jo mere sure egenskaber udtrykkes for en given aminocyt, og jo højere de basiske egenskaber udtrykkes for en aminosyre (se Isoelektrisk punkt). Med pI bliver aminosyrens opløselighed minimal, hvilket gør det lettere at udfælde fra opløsningen.

Optiske egenskaber

Alle a-aminosyrer, med undtagelse af glycin (se), har et asymmetrisk carbonatom. Et sådant atom er altid det andet eller a-carbonatom, som alle fire er besat af forskellige grupper. I dette tilfælde er to stereoisomere former mulige, som er spejlbilleder af hinanden og er uforenelige med hinanden som højre og venstre hånd. Diagrammet viser to stereoisomerer af alaninaminosyren i form af et tredimensionelt billede og den tilsvarende projektion på planet. Billedet til venstre betragtes traditionelt som den venstre konfiguration (L), til højre - den højre konfiguration (D). Sådanne konfigurationer svarer til det venstre- og dextrorotatoriske glycerinaldehyd, der tages som udgangsforbindelse til bestemmelse af konfigurationen af ​​molekylerne. Det blev vist, at alle naturlige aminosyrer, der er opnået fra proteinhydrolysater, i overensstemmelse med konfigurationen af ​​a-carbonatomet, svarer til L-serien, dvs. at de kan betragtes som derivater af L-alanin, hvor et hydrogenatom i metalgruppen er erstattet af en mere kompleks gruppe. Den specifikke rotation af polarisationsplanet for lys af individuelle aminosyrer afhænger af egenskaberne for hele molekylet som helhed såvel som af pH i opløsningen, temperaturen og andre faktorer..

Specifik rotation af de vigtigste aminosyrer, deres isoelektriske punkter og indikatorer for syre dissociationskonstanter (pKog) er vist i tabellen. 2.

Tabel 2. Specifik rotation af polarisationsplanet, tilsyneladende syredissociationskonstanter og isoelektriske punkter for L-aminosyrer ved t ° 25 °
AminosyreSpecifik rotationSyre dissociation konstanterIsoelektrisk punkt pI
vandig opløsningi 5 n. saltsyreopløsningpK1pK2pK3
Alanya+1,6+13,02,349,696,0
Arginin+21.8+48,12,189,0913,210.9
asparagin-7.4+37,82,028,805,4
Asparaginsyre+6.7+33.81,883,659.602,8
Valia+6.633,12,329,626,0
histidin+59.8+18.31,785,978,977.6
Glycine2,349.606,0
glutamin+9.2+46,52,179.135.7
Glutaminsyre+17,7+46,82,194,259,673.2
Isoleucin+16.3+51,82,269,625.9
Leucin-14,4+21,02,369.606,0
Lysin+19,7+37,92,208,9010,289.7
Methionin-14.9+34,62,289.215.7
oxyprolin-99,6-66,21,829,655.8
Proline-99,2-69,51,9910.606.3
Serie-7.9+15.92,219.155.7
Tyrosin-6.6-18.12,209.1110.075.7
threonin-33,9-17.92.159,125,6
tryptophan-68,8+5.72,389,395.9
Phenylalanin-57,0-7.41,839.135.5
cystein-20,0+7.91,718,3310,785,0
CystinAminosyre klassificering

De karakteristiske egenskaber ved individuelle aminosyrer bestemmes af sidekæden, det vil sige radikalen, der står ved a-carbonatomet. Afhængig af strukturen for dette radikal er aminosyrerne opdelt i alifatiske (de fleste aminosyrer hører til dem), aromatiske (phenylalanin og tyrosin), heterocykliske (histidin og tryptophan) og iminosyrer (se), hvor nitrogenatomet er bundet til α-carbonatomet, forbundet til sidekæden i en pyrrolidinring; prolin og hydroxyprolin hører til dem (se Prolin).

I henhold til antallet af carboxyl- og amingrupper er aminosyrerne opdelt som følger.

Monoaminomonocarboxyliske aminosyrer indeholder en carboxyl- og en amingruppe; de inkluderer de fleste af aminosyrerne (deres PI er ca. pH 6).

Monoaminodicarboxyliske aminosyrer indeholder to carboxyl- og en amingrupper. Asparaginsyre og glutaminsyre (se) har svagt sure egenskaber.

Diaminomonocarboxylsyrer - arginin (se), lysin (se), histidin (se) og ornithin - i en vandig opløsning dissocierer hovedsageligt som baser.

Den kemiske sammensætning af substituentgrupperne adskiller: oxyaminosyrer (indeholder en alkoholgruppe) - serin og threonin (se), svovlholdige aminosyrer (indeholder svovlatomer) - cystein, cystin (se) og methionin (se); amider (se) af dicarboxyliske aminosyrer - asparagin (se) og glutamin (se) og lignende Aminosyrer med en carbonhydridgruppe, for eksempel alanin, leucin, valin og andre, giver proteiner hydrofobe egenskaber; hvis radikalen indeholder hydrofile grupper, som for eksempel i dicarboxyliske aminosyrer, giver de proteinet hydrofilicitet.

Ud over de allerede nævnte aminosyrer (se tabel og beslægtede artikler) er mere end 100 aminosyrer, hvoraf mange spiller en vigtig rolle i levende organismer, fundet i væv fra mennesker, dyr, planter og mikroorganismer. Så ornithin og citrulline (hører til diaminocarboxyliske aminosyrer) spiller en vigtig rolle i metabolismen, især i syntesen af ​​urinstof hos dyr (se Arginin, urea). Højere analoger af glutaminsyre blev fundet i organismer: a-aminoadipinsyre med 6 carbonatomer og α-aminopimelsyre med 7 carbonatomer. I sammensætningen af ​​kollagen og gelatin blev oxylysin fundet:

med to asymmetriske carbonatomer. Af de alifatiske monoaminomonocarboxylsyre-aminosyrer findes a-aminobutyric acid, norvalin (a-aminovalerianic acid) og norleucin (a-ampnocaproic acid). De sidste to opnås syntetisk, men findes ikke i proteiner. Homoserin (a-amino-y-hydroxysmørsyre) er den højeste analog til serin. Følgelig er a-amino-y-thiosmørsyre eller homocystein en lignende analog af cystein. De sidste to aminosyrer sammen med lanthionin:

deltage i en udveksling af svovlholdige aminosyrer 2,4-Dioxyphenylalanin (DOPA) er et mellemprodukt af en udveksling af phenylalanin (se) og tyrosin (se). En aminosyre såsom 3,5-diiodotyrosin, et mellemprodukt til dannelse af thyroxin, dannes af tyrosin (se). I fri tilstand og i sammensætningen af ​​nogle naturlige stoffer er der aminosyrer, der er methyleret (se Methylering) til nitrogen: methylglycin eller sarkosin [CH2(NHCH3COOH], såvel som methylhistidin, methyl-tryptophan, methyllysin. Den sidste er for nylig fundet ud som en del af nukleare proteiner - histoner (se). Acetylerede derivater af aminosyrer, herunder histonacetylisin, er også beskrevet..

Ud over a-aminosyrer i naturen, hovedsageligt i den frie form og som en del af nogle biologisk vigtige peptider, er der aminosyrer, der indeholder en aminogruppe i andre carbonatomer. Disse inkluderer ß-alanin (se Alanine), γ-aminobutyric acid (se Aminobutyric syres), som spiller en vigtig rolle i nervesystemets funktion δ-aminolevulinsyre, som er et mellemprodukt i syntesen af ​​porphyriner. Taurine (H2N - CH2CH2-SÅ3H), dannet i kroppen under udvekslingen af ​​cystein.

At få aminosyrer

Aminosyrer opnås ved forskellige metoder, nogle af dem er specielt designet til fremstilling af visse aminosyrer. De mest almindelige almindelige metoder til kemisk syntese af aminosyrer er følgende.

1. Amination af halogenerede organiske syrer. Halogenderivatet (sædvanligvis bromosubstitueret syre) påvirkes af ammoniak, som et resultat heraf er halogen erstattet af en aminogruppe.

2. Opnåelse af aminosyrer fra aldehyder ved at behandle dem med ammoniak og hydrogencyanid eller cyanider. Resultatet af denne behandling er cyanohydrin, der yderligere amineres til dannelse af aminonitril; forsæbning af sidstnævnte giver en aminosyre.

3. Kondensation af aldehyder med glycinderivater efterfulgt af reduktion og hydrolyse.

Individuelle aminosyrer kan opnås fra proteinhydrolysater i form af sparsomt opløselige salte eller andre derivater. For eksempel udfældes cystin og tyrosin let fra et elektrisk punkt; diaminosyrer præcipiteret i form af salte af phosphor-wolfram, picric (lysin), flaviansyre (arginin) og andre syrer; dicarboxyliske aminosyrer udfældes i form af calcium- eller bariumsalte, glutaminsyre frigives som aminosyrer af hydrochlorid i et surt medium, asparaginsyre som et kobbersalt, og så videre. Til præparativ isolering af et antal aminosyrer fra proteinhydrolysater anvendes der også kromatografi og elektroforese. Til industrielle formål opnås mange aminosyrer ved mikrobiologisk syntesemetoder, der isolerer dem fra dyrkningsmediet for visse bakteriestammer.

Bestemmelse af aminosyrer

Som en generel reaktion på aminosyrer bruges ofte farvereaktionen med ninhydrin (se), som ved opvarmning giver violet farvning af forskellige nuancer med forskellige aminosyrer. Folins reagens (1,2-naphthoquinon-4-sulfoinsyrenatrium), deamination med salpetersyre med gasometrisk bestemmelse af nitrogen frigivet af Van Slyke anvendes også (se Van Slyke-metoder)..

Bestemmelsen af ​​individuelle aminosyrer såvel som aminosyresammensætningen af ​​proteiner og frie aminosyrer i blod og andre kropsvæsker og væv udføres normalt ved kromatografi på papir eller på ionbytterharpikser (se kromatografi) eller elektroforese (se). Disse metoder tillader kvalitativ og kvantitativ bestemmelse af små mængder (fraktioner af et milligram) af eventuelle aminosyrer under anvendelse af referenceprøver af disse forbindelser som "vidner" eller standarder. Normalt bruger de automatiske aminosyreanalysatorer (se Auto-analysatorer), der udfører en komplet aminosyreanalyse af prøver, der kun indeholder et par milligram aminosyre på få timer. En endnu hurtigere og mere følsom metode til bestemmelse af aminosyrer er gaskromatografi af deres flygtige derivater..

Aminosyrer, der kommer ind i kroppen hos mennesker og dyr med mad, hovedsageligt i form af fødevareprotein, indtager et centralt sted i nitrogenmetabolismen (se) og giver syntese i kroppen af ​​dets egne proteiner og nukleinsyrer, enzymer, mange koenzymer, hormoner og andre biologisk vigtige stoffer; i planter fra aminosyrer dannes alkaloider (se).

I blod fra mennesker og dyr opretholdes normalt et konstant niveau af aminosyreindhold i fri form og i sammensætningen af ​​små peptider. I et blodplasma hos personen indeholder gennemsnitligt 5-6 mg nitrogen aminosyrer (normalt kaldet aminomitrogen) på 100 ml plasma (se resterende nitrogen). I røde blodlegemer er indholdet af nitrogenoxid 11 / 2-2 gange højere, i cellerne i organer og væv er det endnu højere. Cirka 1 g aminosyrer udskilles pr. Dag med urin (tabel 3). Med rigelig og ubalanceret proteinernæring, med nedsat funktion af nyrerne, leveren og andre organer samt med nogle forgiftning og arvelige metaboliske forstyrrelser af aminosyrer, øges deres indhold i blodet (hyperaminoacidæmi) og mærkbare mængder aminosyrer frigøres i urinen. (se Aminoaciduria).

Tabel 3. Indholdet af frie aminosyrer i blodplasma og i human urin
AminosyreBlodplasma (mg%)Urin i 24 timer (mg)
Aminosyrer nitrogen5.850-75
Alanya3.421-71
Arginin1,62-
Asparaginsyre0,03Aktiv transport af aminosyrer

En betydelig rolle i udvekslingen af ​​aminosyrer spilles af den aktive transport af aminosyrer mod koncentrationsgradienten. Denne mekanisme opretholder koncentrationen af ​​aminosyrer i celler på et højere niveau end deres koncentration i blodet, og regulerer også absorptionen af ​​aminosyrer fra tarmen (under fordøjelsen af ​​proteinfødevarer) og deres revers absorption fra nyretuberne efter filtrering af urin i malpighian glomeruli. Aktiv transport af aminosyrer er forbundet med virkningen af ​​specifikke proteinfaktorer (permeaser og translokaser), som selektivt binder aminosyrer og udfører deres aktive overførsel på grund af nedbrydningen af ​​energirige forbindelser. Den gensidige konkurrence mellem en aminosyre indbyrdes om aktiv overførsel og fraværet af den i andre aminosyrer viser, at der er adskillige systemer med aktiv transport af aminosyrer til individuelle grupper af aminosyrer. Så cystin, arginin, lysin og ornithin deler et fælles transportsystem og konkurrerer med hinanden i denne proces. Et andet transportsystem giver overførsel gennem membranerne af glycin, prolin og oxyprolin, og endelig ser det tredje system ud til at være fælles for en stor gruppe af andre aminosyrer.

Aminosyrernes rolle i ernæring

Mennesker og dyr bruger nitrogen i stofskiftet, der kommer fra mad i form af aminosyrer, hovedsageligt som en del af proteiner, nogle andre organiske nitrogenforbindelser samt ammoniumsalte. Fra dette nitrogen ved hjælp af aminerings- og transamineringsprocesser (se. Transaminering) dannes forskellige aminosyrer i kroppen. Nogle aminosyrer kan ikke syntetiseres i dyrekroppen, og for at opretholde livet skal disse aminosyrer nødvendigvis komme ind i kroppen med mad. Sådanne aminosyrer kaldes essentielle. Væsentlige aminosyrer til mennesker: tryptophan (se), phenylalanin (se), lysin (se), threonin (se), valin (se), leucin (se), methionin (se) og isoleucin (se).). De resterende aminosyrer klassificeres som udskiftelige, men nogle af dem er kun betinget udskiftelige. Så dannes tyrosin i kroppen kun af phenylalanin, og når sidstnævnte modtages i utilstrækkelige mængder, kan det være uundværligt. På lignende måde kan cystein og cystin dannes ud fra methionin, men er nødvendige, når denne aminosyre er mangelfuld. Arginin syntetiseres i kroppen, men dens syntesehastighed kan være utilstrækkelig med øget efterspørgsel (især med den aktive vækst af en ung krop). Behovet for essentielle aminosyrer blev undersøgt i undersøgelser om nitrogenbalance, proteinsult, fødeindtag og mere. Ikke desto mindre kan der ikke nøjagtigt redegøres for behovet for dem og kan kun estimeres ca. I bordet. 4 viser data om anbefalede og bestemt tilstrækkelige mængder essentielle aminosyrer til mennesker. Behovet for essentielle aminosyrer stiger i perioder med intensiv vækst i kroppen, med øget protein nedbrydning i nogle sygdomme.

Tabel 4. Anbefalet og bestemt tilstrækkelig til mennesker, mængden af ​​essentielle aminosyrer (g pr. Dag)
AminosyreAnbefalet mængdeBestemt nok
L-Valia0,801,60
L-Isoleucin0,701,40
L-leucin1.102,20
L-lysin0,801,60
L-methionin1.102,20
L-threonin0,501.00
L-tryptophan0,250,50
L-Phenylalashga1.102,20

Tilhørigheden af ​​en aminosyre til en udskiftelig eller uundværlig for forskellige organismer er ikke nøjagtig den samme. Så for eksempel er arginin og histidin, der er relateret til essentielle aminosyrer til mennesker, uundværlige for kyllinger, og histidin også for rotter og mus. Autotrofiske organismer (se), der inkluderer planter og mange bakterier, er i stand til at syntetisere alle de nødvendige aminosyrer. Imidlertid har et antal bakterier brug for tilstedeværelsen af ​​visse aminosyrer i kulturmediet. Kendte arter eller bakteriestammer, som selektivt har brug for visse aminosyrer. Sådanne mutante stammer, hvis vækst kun er sikret, når en bestemt syre tilsættes til mediet, kaldes auxotrophic (se Auxotrophic microorganisms). Auxotrofiske stammer vokser på et medium, der er komplet i andre henseender, med en hastighed, der er proportional med mængden af ​​tilsat essentiel aminosyre, derfor bruges de undertiden til mikrobiologisk bestemmelse af indholdet af denne aminosyre i visse biologiske materialer, for eksempel Guthrie-metoden (se).

Mangel på ernæring af en af ​​de essentielle aminosyrer fører til nedsat vækst og generel dystrofi, men fraværet af visse aminosyrer kan også give specifikke symptomer. Således giver en mangel på tryptophan ofte pellaglignende fænomener, da nicotinsyre dannes fra tryptophan i kroppen (i eksperimentelle rotter med mangel på tryptophan, hornhindens opacitet, grå stær, hårtab, anæmi); mangel på methionin fører til skade på leveren og nyrerne; mangel på valin forårsager neurologiske symptomer og så videre.

Fuld ernæring forsynes med et afbalanceret indhold af individuelle aminosyrer i fødevarer. Et overskud af visse aminosyrer er også ugunstigt. Overskydende tryptophan fører til akkumulering af dets metaboliske produkt, 3-hydroxyanthranilic acid, som kan forårsage blære tumorer. Med en ubalanceret diæt kan et overskud af visse aminosyrer forstyrre metabolismen eller brugen af ​​andre aminosyrer og forårsage mangel på sidstnævnte.

Aminosyremetabolisme

Den mest almindelige årsag til amnnoaciduria og hyperaminoacidemia er nyresygdom forbundet med nedsat frigivelse og omvendt absorption af aminosyren. En række specifikke forstyrrelser i aminosyremetabolismen er forbundet med arvelig mangel på visse enzymer involveret i deres metabolisme..

Så en sjælden, men længe kendt sygdom - alkaptonuri er forårsaget af en mangel i kroppen på enzymet - homogentisic acid oxidase (et af produkterne i den mellemliggende udveksling af tyrosin). Ved alkaptonuri udskilles homogentisinsyre i urinen, og oxideres i luft farver den sort. Skønt alkaptonuri er blevet påvist siden barndommen, er kliniske svækkelser mindre og reduceres kun til en større følsomhed for en bestemt type arthropati (ochronosis). En anden arvelig sygdom i aminosyremetabolismen er fenylketonuri. I denne sygdom er der en mangel eller fravær af phenylalanin-4-hydroxylase-enzymet, som et resultat, hvor omdannelsen af ​​phenylalanin til tyrosin er forringet; tyrosin, som normalt ikke er en essentiel aminosyre, bliver uundværlig for patienter med phenylketonuri, da det ikke kan dannes ud fra phenylalanin. Phenylketonuria er forbundet med alvorlige kliniske lidelser, hvoraf den vigtigste er en krænkelse af hjernens udvikling og som et resultat, alvorlig mental retardering, manifesteret fra den tidlige barndom. Årsagen til disse lidelser er overdreven ophobning af phenylalanin i blodet (hyperphenylalaninæmi) og i urinen, især akkumuleringen af ​​dets metaboliske produkter, især phenylpyruvinsyre (phenylketonuria), hvorfra navnet på denne sygdom stammer. I øjeblikket formindskes udviklingen af ​​neurologiske lidelser forårsaget af phenylketonuri med succes ved at give babyer en særlig diæt med et meget lavt phenylalaninindhold. Nogle af de vigtigste nedarvede lidelser i aminosyremetabolismen er præsenteret i tabel. 5.

Tabel 5. De vigtigste arvelige sygdomme ved aminosyremetabolisme
TitelEt enzym, hvis mangel forårsager metabolske forstyrrelserÅrsag til metabolisk lidelseNogle patologiske manifestationer
tyrosinæmiN-hydroxyphenylpyruvinsyreoxidaseManglende evne til at omdanne p-hydroxyphenylpyruvinsyre til homogentizinsyreAlvorlig skade på leveren og nyretuberne, ofte dødelig i spædbarnet
HistidinemiaHistidase (histidin-a-deaminase)Manglende evne til at danne urokinsyre ud fra histidin. Høje blodniveauer og urinudskillelse af histidin og imidazol pyruvinsyreTalefejl. Ofte en vis grad af mental retardering
homocystinuriCystathioninsyntetase (serin dehydratase)Manglende evne til at danne cystathionin ud fra homocystein og serin. Forøget serumhomocystin og methionin og unormal udskillelse af urinhomocystinPsykisk retardering, abnormiteter i skeletudviklingen, ektopisk linse, arteriel og venøs tromboembolisme
CystioninuriaCystathionase (homoserine dehydratase)Manglende evne til at nedbryde cystathionin til dannelse af cystin, α-ketobutyrat og ammoniak. Betydelig udskillelse af cystathionin i urinen og dets øgede indhold i væv og serumUndertiden mental retardering og psykiske lidelser
Leucinose (Maple Syrup Disease)Forgrenet carbon chain decarboxylase (Decarboxylase)Krænkelse af dekarboxyleringen af ​​ketosyrer (α-keto-isovalerian, α-keto-ß-methylvaleriansyre og α-ketoisocaproic), som er produkter fra deaminering af aminosyrerne valin, isoleucin og leucin og udskillelsen af ​​disse ketosyrer og de tilsvarende aminosyrer med urinDen karakteristiske lugt af urin, der minder om ahornsirup. En progressiv neurologisk sygdom med svær hjernedegeneration, der normalt begynder kort efter fødslen og slutter dødeligt inden for et par uger eller måneder. I mildere tilfælde intermitterende angreb af toksisk encephalopati og udskillelse af de nævnte ketosyrer og aminosyrer i urinen
En type gitarretinismeIodothyrosindeiodinaseKrænkelse af deiodineringen af ​​mono- og diiodotyrosin i syntesen af ​​skjoldbruskkirtelhormonEn kraftig stigning i skjoldbruskkirtlen, ledsaget af svær hypotyreoidisme
HypervalinemiaValintransaminaseKrænkelse af transaminering af valin; høje blodniveauer og udskillelse i urinUdviklingshemning og mental retardering
Izovalerianova AcidemiaIsovaleryl-coenzym A-dehydrogenaseForhøjede mængder isovalerinsyre (et produkt af valindeamination) i blod og urinTilbagevendende anfald af acidose og koma
HyperprolinemiaProline oxidaseForhøjede serumniveauer og urinudskillelse af prolin på grund af nedsat omdannelse til Δ1-pyrrolidin 5-carboxylatI nogle tilfælde nedsat nyrefunktion og mental retardering
oxyprolinHydroxyprolinoxidaseKrænkelse af konvertering af oxyprolin til Δ1-pyrrolidin-3-hydroxy-5-carboxylat og forhøjede serum- og urinhydroxyprolin-niveauerAlvorlig mental retardering

Et specielt sted er besat af skarpt udtrykte aminoaciduri (se), der er resultatet af en krænkelse af transporten af ​​aminosyrer og følgelig deres absorption fra nyretubulier og tarme. Sådanne lidelser inkluderer cystinuri, diagnosticeret ved udskillelse af cystin i urinen og dens afsætning i form af sten og sedimenter i urinvejene. Faktisk er cystinuri forbundet med en krænkelse af det generelle system for aktiv transport af fire aminosyrer - lysin, arginin, ornithin og cystin. Ved cystinuria frigives et gennemsnit på mere end 4 g af disse aminosyrer pr. Dag, hvoraf kun ca. 0,75 g er beregnet af cystin, men det er cystin, der på grund af dens lave opløselighed udfælder og forårsager stenaflejringer. Overtrædelse af et andet aktivt transportsystem, der er almindeligt for glycin, prolin og oxyprolin, fører til øget udskillelse af disse tre aminosyrer i urinen (uden tegn på klinisk svækkelse). Endelig er en krænkelse af endnu et almindeligt aminosyretransportsystem, der ser ud til at omfatte en stor gruppe af alle de andre aminosyrer, kaldet Hartnup sygdom, forbundet med forskellige kliniske manifestationer, der ikke er ens i forskellige tilfælde af sygdommen.

Anvendelse af aminosyrer

Aminosyrer er vidt brugt i medicin og andre områder. Forskellige sæt aminosyrer og proteinhydrolysater beriget med individuelle aminosyrer anvendes til parenteral ernæring i operationer, tarmsygdomme og malabsorption. Nogle aminosyrer har en specifik terapeutisk virkning ved forskellige lidelser. Så bruges methionin til fedme i leveren, skrumplever og lignende; glutaminsyre og y-amino-smørsyre giver en god effekt i nogle sygdomme i centralnervesystemet (epilepsi, reaktive tilstande osv.); histidin bruges undertiden til behandling af patienter med hepatitis, mavesår og duodenalsår.

Aminosyrer bruges også som fødevaretilsætningsstoffer. De vigtigste er additiverne til lysin, tryptophan og methionin til fødevarer, der er mangelfuldt med indholdet af disse aminosyrer. Tilsætningen af ​​glutamin til dig og dets salte til en række produkter giver dem en behagelig kødsmag, som ofte bruges til madlavning. Foruden human ernæring og brugen af ​​aminosyrer i fødevareindustrien bruges de til fodring af dyr, til fremstilling af kulturmedier i den mikrobiologiske industri og som reagenser.

Histokemiske metoder til påvisning af aminosyrer i væv

Påvisning af aminosyrer i væv er hovedsageligt baseret på påvisning af aminogrupper (NH2-), carboxyl (COOH—), sulfhydryl (SH-) og disulfid (SS-) grupper. Der er udviklet metoder til identificering af individuelle aminosyrer (tyrosin, tryptophan, histidin, arginin). Identifikation af aminosyrer udføres også ved at blokere visse grupper. Man skal huske, at en histokemiker normalt beskæftiger sig med et denatureret protein, så resultaterne af histokemiske metoder er ikke altid sammenlignelige med biokemiske.

For at identificere SH- og SS-grupper betragtes den bedste reaktion med 2,2′-dioxi-6,6′-dinaphthyldisulfid (DDD), baseret på dannelsen af ​​naphthyldisulfid bundet til et protein indeholdende SH-grupper. For at udvikle farve behandles medikamentet med et diazoniumsalt (stærk blå B eller stærk sort K), som kombineres med naphthyldisulfid og danner et azofarvestof, der farver lokaliseringsstederne for SH- og SS-grupper i væv i nuancer af lyserød til blåviolet. Metoden tillader kvantitative sammenligninger. Vævet er fikseret i væsken fra Carnoy, Buena, i formalin. De bedste resultater opnås ved 24-timers fiksering i en 1% opløsning af trichloreddikesyre med 80% alkohol, efterfulgt af vask i en række alkoholer med stigende koncentration (80, 90, 96%), derefter udføres dehydrering og fyldning med paraffin. Følgende reagenser kræves til reaktionen: DDD, diazoniumsalt, 0,1 M veronal-acetatpufferopløsning (pH 8,5), 0,1 M phosphatpufferopløsning (pH 7,4), ethylalkohol, svovlether.

a-aminosyrer detekteres under anvendelse af Schiff ninhydrinreagens. Fremgangsmåden er baseret på interaktion mellem ninhydrin og aminogrupper (NH2-); det resulterende aldehyd detekteres af Schiff-reagenset. Materialet er fikseret i formalin, vandfri alkohol, Zencker-væske, er paraffin. Reagenser nødvendige: ninhydrin, Schiff's reagens, ethylalkohol. Væv, der indeholder a-aminogrupper, er malet i lyserøde hindbærskygger. Reaktionens specificitet er imidlertid kontroversiel, da ikke kun a-aminosyrer, men også andre alifatiske aminer kan gennemgå oxidation med ninhydrin.

Tyrosin, tryptophan og histidin detekteres ved tetrazonium-metoden. Diazoniumsalte i det alkaliske medium er i form af diazoniumhydroxider, der forbinder de nævnte aminosyrer. For at forbedre farvefarve behandles sektioner med ß-naphthol eller H-syre. Fiksering med formalin, Carnoy-væske. Nødvendige reagenser: tetrazotiseret benzidin eller bedre holdbar blå B, 0,1 M veronalacetatbufferopløsning (pH 9,2); 0,1 n HCI, H-syre eller ß-naphthol. Sektioner er farvet violet blå eller brun, afhængigt af reagenset. Ved evaluering af resultaterne skal man huske muligheden for tilsætning af phenol og aromatiske aminer til diazoniumhydroxid. Kontrolreaktioner anvendes til at differentiere aminosyrer..

Fra yderligere materialer

Når man skriver sekvensen af ​​aminosyrerester i en polypeptidkæde, foreslog International Union of Theoretical and Applied Chemistry og International Biochemical Union at bruge forkortede aminosyrenavne, der normalt består af de første tre bogstaver med det fulde navn på den tilsvarende aminosyre (se tabel). Brug af det internationaliserede latiniserede standardsystem med symboler og forkortelser repræsenterer store fordele med hensyn til indsamling, behandling og indhentning af videnskabelig information, eliminering af fejl ved oversættelse af tekster fra fremmede sprog og lignende. De samlede forkortede navne på kemiske forbindelser, herunder aminosyrer, er især vigtige ikke kun internationalt, men også til brug inden for Sovjetunionen, hvor videnskabelig litteratur udgives på snesevis af sprog, der er forskellige i alfabetisk, ordforråd og specielle udtryk og deres forkortelser.

De forkortede betegnelser på frie aminosyrer bør ikke bruges i teksten til værker, dette er kun tilladt i tabeller, lister, skemaer.

Hvor sekvensen af ​​aminosyrerester i peptidkæden er kendt, skrives symbolerne på resterne i rækkefølge, idet de forbinder dem med bindestreger; kæden eller en del af kæden, hvor sekvensen for forbindelsen af ​​aminosyrerester er ukendt, er indesluttet i parenteser, og symbolerne på aminosyrerester adskilles med kommaer. Når man skriver lineære peptider eller proteiner, anbringes symbolet på en aminosyre, der bærer en fri aminogruppe, i venstre ende af den etablerede sekvens (dvs. ved dens N-ende), og symbolet på den aminosyrerest, der bærer en fri carboxylgruppe, placeres på højre ende (ved C-enden). Polypeptidkæden er fortrinsvis afbildet vandret snarere end lodret arrangeret sekvens. Aminosyresymbolerne betegner de naturlige (L-) former, deres antipoder - symbolet D-, som placeres umiddelbart foran aminosyresymbolet uden at adskille det med en bindestrek (for eksempel Lei-D-Phen-Gly).

Symboler for aminosyrer, der er mindre almindelige i dyreliv, er specifikt specificeret i hver publikation. Det anbefales kun at overholde følgende principper, for eksempel hydroxyaminosyrer (hydroxyaminosyrer): hydroxylysin (oxylysin) - Hyl (Oli) og så videre; allo-aminosyrer: allo-iso leucin - aile (aIle), allo-oxylysin - aHyl (aOli); noraminsyrer: norvalin - Nva (Nva), norleucine - Nle (Nle) osv..

Bord. Forkortet stavemåde for symbolerne på aminosyrer, der er mest almindelige i dyrelivet

Aminosyre fuldt navn

Symboler vedtaget i russiske videnskabelige tidsskrifter