Proteins kemiske sammensætning

Egern

Foredrag 2

Den kemiske sammensætning af proteiner

Karakterisering af proteinogene aminosyrer

Egenskaber ved proteiner og forskningsmetoder

Proteiner er strukturelle komponenter i organer og væv, udviser enzymatisk aktivitet (enzymer) og er involveret i reguleringen af ​​metabolisme. Transportproteiner, der transporterer protoner og elektroner gennem membraner, giver bioenergi: lysabsorption, respiration, ATP-produktion. Reserveproteiner (typisk hovedsageligt for planter) aflejres i frø og bruges til at fodre frøplanter under spiring. Brændende ATP, proteiner tilvejebringer mekanisk aktivitet, er involveret i bevægelsen af ​​cytoplasma og andre cellulære organeller. Proteinernes beskyttende funktion er vigtig: hydrolytiske enzymer af lysosomer og vakuoler nedbryder skadelige stoffer, der kommer ind i cellen; glycoproteiner er involveret i at beskytte planter mod patogener; proteiner udfører kryobeskyttelses- og frostvæskefunktioner. Et protein kan udføre to eller flere funktioner (nogle membranproteiner kan udføre strukturelle og enzymatiske funktioner).

En fantastisk række proteinfunktioner og en høj forekomst blev afspejlet i deres navn - proteiner (fra det græske "protos" - primært, vigtigst). Som regel er proteinindholdet i planter lavere end hos dyr: i vegetative organer er mængden af ​​protein normalt 5-15% af tørvægt. Så i bladene af Timothy indeholder 7% protein, og i bladene af kløver og wiki - 15%. Mere protein i frø: korn i gennemsnit 10-20%, bælgfrugter og oliefrø - 25-35%. Sojabønnefrø er de rigeste på protein - op til 40% og undertiden højere.

I planteceller er proteiner normalt forbundet med kulhydrater, lipider og andre forbindelser såvel som med membraner, så det er vanskeligt at udtrække og opnå rene præparater, især fra de vegetative organer. I denne henseende studeres frøproteiner bedre i planter, hvor der er flere af dem, og hvor de er lettere at udtrække.

Proteiner - organiske forbindelser med følgende elementære sammensætning: carbon 51-55%; ilt 21-23%; hydrogen 6,6-7,3%; nitrogen 15-18%; svovl 0,3-2,4%. Nogle proteiner indeholder også fosfor (0,2–2%), jern og andre elementer. En karakteristisk indikator for den grundlæggende sammensætning af proteiner i alle organismer er tilstedeværelsen af ​​nitrogen, i gennemsnit antages det at være 16%. Den relative konstance af denne indikator gør det muligt at bruge det til den kvantitative bestemmelse af protein: den relative værdi af proteinkvælstofindholdet i procent ganges med omregningsfaktoren - 6,25 (100: 16 = 6,25). Efter deres kemiske karakter er proteiner heteropolymere, der er bygget ud fra aminosyrerester. Aminosyrer (AA) kaldes organiske forbindelser i molekylerne, hvor et eller flere hydrogenatomer er erstattet af aminogrupper (- NН2).

Hvilke elementer er en del af proteiner, og hvilke egenskaber har de?

Hvad er protein, og hvilke funktioner i kroppen tager det sig selv. Hvilke elementer er inkluderet i dets sammensætning, og hvad er funktionen ved dette stof.

Proteiner er det vigtigste byggemateriale i den menneskelige krop. Set som en helhed udgør disse stoffer den femte del af vores krop. En gruppe af underarter er kendt i naturen - kun den menneskelige krop indeholder fem millioner forskellige varianter. Med hans deltagelse dannes celler, der betragtes som hovedkomponenten i det levende væv i kroppen. Hvilke elementer er en del af proteiner, og hvad er et stofs særegenhed?

Subtiliteter af sammensætningen

Proteinmolekyler i den menneskelige krop er forskellige i struktur og udøver visse funktioner. Så myosin betragtes som det vigtigste kontraktile protein, der danner muskler og garanterer bevægelse af kroppen. Det giver tarmen og bevægelse af blod gennem en persons kar. Ikke mindre vigtigt stof i kroppen er kreatin. Stoffets funktion er at beskytte huden mod negative effekter - stråling, temperatur, mekaniske og andre. Kreatin beskytter også mod bakterier udefra..

Præparatets sammensætning inkluderer aminosyrer. Desuden blev den første af dem opdaget i begyndelsen af ​​XIX århundrede, og hele aminosyresammensætningen har været kendt af forskere siden 30'erne af forrige århundrede. Interessant nok udgør kun to dusin af de to hundrede aminosyrer, der opdages i dag, millioner af proteiner med forskellig struktur.

Den største forskel mellem strukturen er tilstedeværelsen af ​​radikaler af forskellig art. Derudover klassificeres aminosyrer ofte efter elektrisk ladning. Hver af de betragtede komponenter har fælles egenskaber - evnen til at reagere med alkalier og syrer, opløselighed i vand og så videre. Næsten alle repræsentanter for aminosyregruppen er involveret i metaboliske processer.

I betragtning af proteinsammensætningen er det værd at fremhæve to kategorier af aminosyrer - udskiftelige og uerstattelige. De adskiller sig i deres evne til at blive syntetiseret i kroppen. Førstnævnte produceres i organerne, hvilket garanterer mindst delvis dækning af det nuværende underskud, og sidstnævnte leveres kun med mad. Hvis mængden af ​​en af ​​aminosyrerne falder, fører dette til krænkelser og undertiden til døden.

Et protein, hvori et komplet aminosyresæt findes, kaldes "biologisk komplet". Sådanne stoffer er en del af dyrefoder. Nogle planterepræsentanter, såsom bønner, ærter og soja, betragtes også som nyttige undtagelser. Den vigtigste parameter, der bruges til at bedømme fordelene ved et produkt, er biologisk værdi. Hvis mælk (100%) betragtes som basis, vil denne parameter for fisk eller kød være 95, for ris - 58, brød (kun rug) - 74 osv..

De essentielle aminosyrer, der udgør proteinet, deltager i syntesen af ​​nye celler og enzymer, dvs. at de dækker plastbehov og bruges som de vigtigste energikilder. Præparatets sammensætning inkluderer elementer, der er i stand til transformationer, det vil sige dekarboxylerings- og transamineringsprocesser. Ovenstående reaktioner involverer to grupper af aminosyrer (carboxyl og amin).

Det mest værdifulde og nyttige for kroppen er æggehvide, hvis struktur og egenskaber er perfekt afbalancerede. Derfor tages procentdelen af ​​aminosyrer i dette produkt næsten altid som et grundlag, når man sammenligner.

Det blev nævnt ovenfor, at proteiner er sammensat af aminosyrer, og hovedrollen spilles af uafhængige repræsentanter. Her er nogle af dem:

  • Histidin er et element, der blev opnået i 1911. Dets funktion er rettet mod at normalisere konditioneret refleksarbejde. Histidin spiller en rolle som kilde til dannelse af histamin, en nøglemedler af det centrale nervesystem, der er involveret i transmission af signaler til forskellige dele af kroppen. Hvis resten af ​​denne aminosyre falder under det normale, undertrykkes produktionen af ​​hæmoglobin i den menneskelige knoglemarv.
  • Valine er et stof, der blev opdaget i 1879, men decifiseres endelig først efter 27 år. I tilfælde af mangel forstyrres koordinationen, huden bliver følsom over for ydre stimuli.
  • Tyrosine (1846). Proteiner består af mange aminosyrer, men denne spiller en af ​​nøglefunktionerne. Det er tyrosin, der betragtes som den vigtigste forløber for følgende forbindelser - phenol, tyramin, skjoldbruskkirtel og andre.
  • Methionin blev kun syntetiseret i slutningen af ​​20'erne i det forrige århundrede. Stoffet hjælper med i syntesen af ​​cholin, beskytter leveren mod overdreven fedtdannelse, har en lipotropisk effekt. Det er bevist, at sådanne elementer spiller en nøglerolle i kampen mod åreforkalkning og i reguleringen af ​​kolesterol. Den kemiske særegenhed af methionin og det faktum, at det er involveret i produktionen af ​​adrenalin, indgår i interaktion med vitamin B.
  • Cystin er et stof, hvis struktur først blev etableret i 1903. Dets funktioner er rettet mod at deltage i kemiske reaktioner, metabolske processer af methionin. Cystin reagerer også med svovlholdige stoffer (enzymer).
  • Tryptophan er en essentiel aminosyre, der er en del af proteiner. Det var muligt at syntetisere i 1907. Stoffet er involveret i proteinmetabolisme, garanterer optimal nitrogenbalance i den menneskelige krop. Tryptophan er involveret i produktionen af ​​blodserumproteiner og hæmoglobin.
  • Leucine er en af ​​de ”tidligste” aminosyrer, der er kendt siden begyndelsen af ​​det 19. århundrede. Dens handling er rettet mod at hjælpe kroppen i vækst. Mangel på element fører til forstyrrelse af nyrerne og skjoldbruskkirtlen.
  • Isoleucin er et nøgleelement involveret i nitrogenbalancen. Forskere opdagede aminosyren først i 1890.
  • Phenylalanin blev syntetiseret i de tidlige 90'ere af XIX århundrede. Stoffet betragtes som grundlaget for dannelse af hormoner i binyrerne og skjoldbruskkirtlen. Elementmangel er den vigtigste årsag til hormonforstyrrelser.
  • Lysin blev opnået først i begyndelsen af ​​det 20. århundrede. Mangel på stof fører til ophobning af calcium i knoglevæv, et fald i muskelvolumen i kroppen, udvikling af anæmi og så videre..

Det er værd at fremhæve den kemiske sammensætning af proteiner. Dette er ikke overraskende, fordi de betragtede stoffer er kemiske forbindelser..

  • carbon - 50-55%;
  • ilt - 22-23%;
  • nitrogen - 16-17%;
  • hydrogen - 6-7%;
  • svovl - 0,4-2,5%.

Foruden ovenstående er følgende elementer inkluderet i sammensætningen af ​​proteiner (afhængigt af type):

Det kemiske indhold af forskellige proteiner er forskelligt. Den eneste undtagelse er nitrogen, hvis indhold altid er 16-17%. Af denne grund bestemmes stoffets niveau nøjagtigt af procentdelen af ​​nitrogen. Beregningsprocessen er som følger. Forskere ved, at 6,25 gram protein indeholder et gram nitrogen. For at bestemme proteinvolumen skal du bare multiplicere den aktuelle mængde nitrogen med 6,25.

Strukturens subtiliteter

Når man overvejer spørgsmålet om, hvad proteiner består af, er det værd at undersøge strukturen af ​​dette stof. Tildel:

  • Primær struktur. Grundlaget er vekslingen af ​​aminosyrer i sammensætningen. Hvis mindst et element tændes eller "falder ud", dannes et nyt molekyle. På grund af denne funktion når det samlede antal sidstnævnte til en astronomisk figur.
  • Sekundær struktur. Det særlige ved molekylerne i proteinet er sådan, at de ikke er i en udvidet tilstand, men har forskellige (undertiden komplekse) konfigurationer. På grund af dette forenkles cellens vitale aktivitet. Den sekundære struktur har form af en spiral dannet fra ensartede sving. I dette tilfælde er de nærliggende svinger karakteriseret ved en tæt brintbinding. I tilfælde af gentagen gentagelse øges stabiliteten.
  • Den tertiære struktur dannes på grund af den nævnte spirals evne til at passe ind i en kugle. Det er værd at vide, at sammensætningen og strukturen af ​​proteiner stort set afhænger af den primære struktur. Den tertiære base garanterer på sin side tilbageholdelsen af ​​bindinger af høj kvalitet mellem aminosyrer med forskellige ladninger.
  • Den kvartære struktur er karakteristisk for nogle proteiner (hæmoglobin). Sidstnævnte danner ikke en, men flere kæder, der adskiller sig i deres primære struktur.

Hemmeligheden bag proteinmolekyler er i et generelt mønster. Jo højere det strukturelle niveau er, desto dårligere bevares de kemiske bindinger, der dannes mellem dem. Således udsættes sekundære, tertiære og kvartære strukturer for stråling, høje temperaturer og andre miljøforhold. Resultatet er ofte en krænkelse af strukturen (denaturering). I dette tilfælde er et simpelt protein i tilfælde af ændring i struktur i stand til hurtig nyttiggørelse. Hvis stoffet har gennemgået en negativ temperatureffekt eller påvirkningen af ​​andre faktorer, er denatureringsprocessen irreversibel, og stoffet i sig selv kan ikke gendannes.

Ejendomme

Ovenfor, hvad proteiner er, definitionen af ​​disse elementer, struktur og andre vigtige problemer. Men informationen vil være ufuldstændig, hvis du ikke fremhæver stoffets hovedegenskaber (fysiske og kemiske).

Molekylvægten af ​​protein er fra 10 tusinde til en million (meget afhænger af typen her). Derudover er de opløselige i vand..

Separat er det værd at fremhæve de generelle træk ved proteinet med calloidopløsninger:

  • Evnen til at kvælde. Jo højere viskositet af sammensætningen er, jo højere er molekylvægten.
  • Langsom diffusion.
  • Evnen til dialyse, det vil sige opdelingen af ​​aminosyregrupper i andre elementer ved hjælp af membraner af en semipermeabel type. Den største forskel mellem de betragtede stoffer er deres manglende evne til at passere gennem membraner.
  • To-faktor stabilitet. Dette betyder, at proteinet er hydrofilt i struktur. Opladningen af ​​et stof afhænger direkte af, hvad proteinet består af, antallet af aminosyrer og deres egenskaber.
  • Størrelsen på hver af partiklerne er 1-100 nm.

Proteiner har også visse ligheder med ægte løsninger. Det vigtigste er evnen til at danne homogene systemer. Yderligere er dannelsesprocessen spontan og har ikke brug for en yderligere stabilisator. Derudover er proteinopløsninger termodynamisk stabile..

Forskere fremhæver de særlige amorfe egenskaber ved de stoffer, der betragtes. Dette forklares ved tilstedeværelsen af ​​en aminogruppe. Hvis proteinet præsenteres i form af en vandig opløsning, er der lige forskellige blandinger i det - den kationiske, bipolære ion såvel som den anioniske form.

Egenskaberne ved et protein inkluderer også:

  • Evnen til at spille rollen som en buffer, det vil sige reagere på lignende måde på en svag syre eller base. Så i den menneskelige krop er der to typer buffersystemer - protein og hæmoglobin, der er involveret i at normalisere niveauet af homeostase.
  • Bevæger sig i et elektrisk felt. Afhængigt af mængden af ​​aminosyrer i proteinet, deres masse og ladning ændres molekylernes bevægelseshastighed også. Denne funktion bruges til adskillelse ved elektroforese..
  • Udfældning (omvendt afsætning). Hvis der tilsættes ammoniumioner, jordalkalimetaller og alkaliske salte til proteinopløsningen, konkurrerer disse molekyler og ioner med hinanden om vand. På denne baggrund fjernes hydratiseringsmembranen, og proteinerne ophører med at være stabile. Som et resultat udfælder de. Hvis du tilsætter en bestemt mængde vand, er det muligt at gendanne hydratiseringsskallen.
  • Følsomhed over for ydre påvirkninger. Det er værd at bemærke, at i tilfælde af negativ ekstern påvirkning, proteiner ødelægges, hvilket fører til tab af mange kemiske og fysiske egenskaber. Derudover forårsager denaturering nedbrydningen af ​​større bindinger, der stabiliserer alle niveauer af proteinstrukturen (undtagen primær).

Årsagerne til denaturering er mange - den negative virkning af organiske syrer, virkningen af ​​alkalier eller tungmetalioner, den negative virkning af urinstof og forskellige reduktionsmidler, hvilket fører til ødelæggelse af broer af disulfid-typen.

  • Tilstedeværelsen af ​​farvereaktioner med forskellige kemiske elementer (afhænger af aminosyresammensætningen). Denne egenskab bruges under laboratorieforhold, når det er nødvendigt at bestemme den samlede mængde protein..

Resumé

Protein er et nøgleelement i cellen, der sikrer den normale udvikling og vækst af en levende organisme. Men på trods af videnskabernes viden om stof, er der stadig mange opdagelser, der giver os mulighed for at lære dybere hemmeligheden bag menneskekroppen og dens struktur. I mellemtiden skulle hver af os vide, hvor proteiner dannes, hvad der er deres egenskaber, og til hvilke formål de er nødvendige.

3.8.2. Egern

Proteiner er organiske forbindelser med høj molekylvægt bestående af aminosyrerester, der er forbundet i en lang kæde af en peptidbinding.

Strukturen af ​​proteiner fra levende organismer inkluderer kun 20 typer aminosyrer, som alle er alfa-aminosyrer, og aminosyresammensætningen af ​​proteiner og deres rækkefølge af forbindelse med hinanden bestemmes af den individuelle genetiske kode for en levende organisme.

Et af egenskaberne ved proteiner er deres evne til spontant at danne rumlige strukturer, der kun er karakteristiske for dette særlige protein.

lokal orden af ​​fragmentet af polypeptidkæden i en spiral

rumlig orientering af polypeptidspiralen eller metoden til at lægge et vist volumen i kugler (floker) eller fibriller (filamenter)

På grund af specificiteten af ​​deres struktur, kan proteiner have en række egenskaber. For eksempel opløses proteiner med en kugleformet kvartær struktur, især kyllingægprotein, i vand til dannelse af kolloidale opløsninger. Proteiner med en fibrillar kvartær struktur opløses ikke i vand. Fibrillære proteiner, især dannede negle, hår, brusk.

Proteins kemiske egenskaber

Hydrolyse

Alle proteiner er i stand til hydrolyse. I tilfælde af komplet hydrolyse af proteiner dannes en blanding af a-aminosyrer:

Protein + nH2O => en blanding af a-aminosyrer

denaturering

Ødelæggelsen af ​​proteinets sekundære, tertiære og kvartære strukturer uden at ødelægge dets primære struktur kaldes denaturering. Proteindenaturering kan forekomme under påvirkning af opløsninger af natrium-, kalium- eller ammoniumsalte - sådan denaturering er reversibel:

Denaturering, der foregår under påvirkning af stråling (for eksempel opvarmning) eller proteinbehandling med salte af tungmetaller, er irreversibel:

Så, for eksempel, observeres irreversibel proteindenaturering under varmebehandling af æg i processen med deres fremstilling. Som et resultat af denaturering af ægprotein forsvinder dens evne til at opløses i vand ved dannelse af en kolloid opløsning.

Kvalitative reaktioner på proteiner

Biuret-reaktion

Hvis du tilsætter en 10% natriumhydroxidopløsning til en opløsning, der indeholder protein, og derefter en lille mængde af en 1% kobbersulfatopløsning, vises en violet farve.

proteinopløsning + NaOH(10% opløsning) + CuSO4 = lilla

Xantoprotein-reaktion

proteinopløsninger, når de koges med koncentreret salpetersyre, bliver gule:

proteinopløsning + HNO3 (konc.) => gul farve

Proteins kemiske sammensætning

Klassificeringen af ​​proteiner er baseret på deres fysisk-kemiske og kemiske egenskaber. Proteiner klassificeres efter flere kriterier..

1. Efter struktur

Af molekylers kemiske struktur er alle proteiner opdelt i enkle og komplekse.

Enkle proteiner (proteiner) består kun af aminosyrer.

Komplekse proteiner (proteider) er sammensat af kugleproteiner og en ikke-proteinkomponent. Den ikke-proteindel af det komplekse protein kaldes protesegruppen.

Den protetiske gruppe kan repræsenteres af forbindelser af forskellig kemisk karakter. Afhængig af dens struktur og egenskaber er komplekse proteiner opdelt:

  • kromoproteiner - indeholder en farvet komponent som en ikke-proteindel (hæmoglobin, myoglobin, cytokromer, klorofyl);
  • glycoproteiner - indeholder kulhydrater;
  • nukleoproteiner - indeholder nukleinsyrer;
  • lipoproteiner - indeholder lipider;
  • phosphoproteiner - indeholder resten af ​​fosforsyre;
  • metalloproteiner - indeholder kompleksmetal.

Enkle egern

Enkle proteiner inkluderer albumin, globulin, protamin, histon, prolamin, glutelin, proteininoider.

Albuminer og globuliner er proteiner, der findes i alle væv. Blodserum er rigest på disse proteiner. Albumin tegner sig for mere end halvdelen af ​​blodplasmaproteiner..

Albumin

Albumin - udgør hovedparten af ​​dyre- og plantevævsproteiner. Albuminer er kugleproteiner.

Albuminer er proteiner med relativt lille molekylvægt på 25.000-70000, de har en udtalt sur karakter, da de indeholder en stor mængde asparaginsyre og glutaminsyrer.

De opløses i rent vand og fortynder opløsninger af syrer, alkalier og salte. Fra vandige opløsninger udfældes albumin kun med ammoniumsulfat, når opløsningen er fuldstændigt mættet, fordi disse er stærkt hydratiserede proteiner.

Når de koges koagulerer de og udfældes i form af tykke flager af denatureret protein. Dannelsen af ​​skum i mælken, fortykningen af ​​æggernes indhold under tilberedningen skyldes denaturering af albumin. Skum dannet under tilberedning af frugt og grønsager består delvist af krøllet plantealbumin.

Albuminer er proteiner af overvejende animalsk oprindelse. Disse inkluderer serumalbumin, mælkelaktalbumin, æggehvidt ovalbumin, dyre muskel myoalbumin samt hvede, rug og byg leukosin, boghvede og soja legumen, ricinus bønne ricin.

Albuminer i kroppen udfører ernærings-, transport- og neutraliseringsfunktioner.

En karakteristisk egenskab ved albumin er deres høje adsorptionskapacitet. De adsorberer polære og ikke-polære molekyler og spiller en transportrolle.

De transporterer hormoner, kolesterol, bilirubin, medikamenter, calciumioner.

Albuminer binder giftige forbindelser - alkaloider, tungmetaller, bilirubin.

På grund af den høje hydrofilicitet, den lille størrelse af molekylerne, spiller en betydelig koncentration af albumin en vigtig rolle i opretholdelse af blodets osmotiske tryk. Albuminer tilvejebringer 80% osmotisk blodtryk fra alle andre valleproteiner.

Albumin syntetiseres primært i leveren og opdateres hurtigt..

globuliner

Globuliner er en udbredt gruppe af kugleproteiner, som regel er forbundet med albumin. Globuliner har en højere molekylvægt end albumin. Globuliner let sure eller neutrale proteiner.

Globuliner er opløselige i svage saltopløsninger, uopløselige i destilleret vand og præcipiteres ved 50% eller mere mætning af opløsninger med ammoniumsulfat, koaguleres, når de opvarmes.

Globuliner inkluderer serum, mælk, æg, muskler og andre globuliner..

Der er mange globuliner i fødevarer. Ærten indeholder leguminprotein, soja indeholder glycipin, bønnefrø indeholder faseolin, kartoffel indeholder tuberin, fibrinogen i blod, lactoglobulin i mælk, ægglobulin i æg og hamp - edestin i æg.

Globuliner i kroppen udfører ernærings-, beskyttelses- og transportfunktioner.

Globuliner i blodet transporterer kolesterol, phospholipider, triglycerider, jernioner (Fe 2+), kobber (Cu 2+) og vitamin B12. I mælk udfører lactoglobuliner og lactalbumin også en transportfunktion.

Globuliner produceres af leveren og immunsystemet..

Protamin

Protaminer er positivt ladede nukleare proteiner med lav molekylvægt med udtalte grundlæggende egenskaber (alkaliske proteiner), med en lav molekylvægt på 4000–12000, indeholder 60-85% arginin.

Protaminer er en integreret del af mange vigtige komplekse proteiner (nukleoproteiner), der udgør cellekerner. I cellernes kerner er de i kompleks med DNA.

Protaminer opløses godt i vand, sure og neutrale miljøer og præcipiterer i alkaliske miljøer, udfældes ikke, når det koges.

Protaminer findes i sædkerner i fisk. Hovedproteinfraktion i moden sæd fra fisk.

Protaminer findes i sæden hos nogle fiskearter (laks - laks, klupein - sild), makrel - makrel.

Udfør hovedsageligt strukturel funktion, og er derfor til stede i celler, der ikke er i stand til at opdeles.

histoner

Histoner er proteiner med lav molekylvægt (11000–22000) med en tertiær struktur, har udtalt basiske (alkaliske) egenskaber, fordi høj i arginin og lysin.

Histoner er indeholdt i kernerne i celler fra højere organismer sammen med nukleinsyrer og danner nukleoproteiner.

Histoner spiller en vigtig rolle i reguleringen af ​​genaktivitet. Disse er proteiner af kromosomer, de kommer ind i kromatinstrukturen. I celler er positivt ladede histoner forbundet med negativt ladet DNA i kromatin. Histoner i kromatin danner rygraden, hvorpå DNA-molekylet er viklet.

Dette er meget stabile proteiner, hvis molekyler kan vedvare i hele cellens levetid..

Histoner findes i form af nukleoproteiner i hvide blodlegemer og røde blodkugler (hæmoglobin).

Histoner har deres egenskaber tæt på protaminer, opløselige i vand og fortyndede syrer, uopløselige i vandig ammoniak og koagulerer ikke, når de opvarmes. Histonmolekyler er polære, meget hydrofile, så de næppe kan saltes ud fra opløsninger..

Histonernes vigtigste funktioner er strukturelle og regulatoriske.

Strukturelle histoner er involveret i stabiliseringen af ​​den rumlige struktur af DNA og derfor kromatin, kromosomer og nukleosomer.

Regulerende - er evnen til at blokere overførslen af ​​genetisk information fra DNA til RNA.

prolaminer

Prolaminer - proteiner af planteoprindelse findes i gluten af ​​frø fra kornplanter, hvor de fungerer som opbevaringsproteiner. De inkluderer en stor mængde glutaminsyre og prolin (deraf navnet prolamin).

Prolaminer indeholder næsten ingen glycin og lysin, hvilket gør deres næringsværdi lav.

Et karakteristisk træk ved prolaminer er, at de er uopløselige i vand, saltopløsninger, alkalier, let opløselige i 60-80% ethanolopløsning (dette skyldes tilstedeværelsen af ​​en stor mængde ikke-polær aminosyre-prolin), mens alle andre proteiner denaturerer og præcipiterer bundfald.

Disse inkluderer gliadin (et protein fra hvede, rug), hordein (et protein fra byg), zein (et protein fra majs), avenin (hvid havre), edestin (hamp protein).

Prolaminer er praktisk taget fraværende i bælgplanter og oliefrø.

gluteliner

Gluteliner - plantebaserede proteiner, der er kendetegnet ved et højt indhold af aminosyrer prolin og glutaminsyre.

Gluteliner spiller en vigtig rolle i menneskets ernæring, fordi deres næringsværdi er høj. De findes i kornfrø sammen med prolaminer..

Gluteliner er mellemliggende mellem prolaminer og globuliner.

Gluteliner er opløselige i fortyndede syrer og alkalier, uopløselige i vand, alkohol og fortyndede saltopløsninger.

Repræsentanter for denne klasse af enkle proteiner er oryzenin (risprotein), glutelin (majsprotein) og glutenin (hvedeprotein).

I ris er 80% af proteinet gluteliner (oryzenin), hvilket kan forklare det høje lysinindhold i riskornproteinet.

Disse proteiner danner ikke gluten i rugmel på grund af den kvalitative forskel mellem rug- og hvedeproteiner.

proteinoider

Proteinoider er fibrillære proteiner, deres molekyler danner multimolekylære filiforme komplekser - fibriller.

Proteinoider - proteiner af animalsk oprindelse er rige på glycin, prolin og cystin. De kan have tertiære og kvartære strukturer..

Proteinoider - proteiner fra understøttende væv (knogler, brusk, sener, ledbånd). De er repræsenteret ved kollagen, elastin og keratin.

Proteinoider er ikke opløselige i vand, saltvand, fortyndede syrer og alkalier. De fleste dyr og mennesker fordøjer ikke i mave-tarmkanalen og kan derfor ikke udføre en ernæringsfunktion. Nogle leddyr er imidlertid tilpasset til at fodre med fibrillære proteiner i huden, fuglefjer og uld (for eksempel møll).

Proteinoider inkluderer kollagen - det vigtigste protein i huden, knogler og brusk, elastin - protein fra sener og bindevæv, keratin - protein i hår, uld, hove, horn og silke fibroin.

Collagen

Kollagen er det vigtigste protein i bindevævet hos dyr og mennesker, der består af tre proteinstrenge, der er snoet til en spiral. Kollagen beskytter væv mod mekaniske påvirkninger og bevarer hudens styrke.

Kollagen - et protein, der er vidt distribueret i kroppen, udgør cirka en tredjedel af alle kropsproteiner. Mere end 80% af kroppens samlede kollagen er i det intercellulære stof i bindevevet i huden, knogler, ledbånd, sener og brusk. Disse stoffer har lav forlængelse og høj styrke..

Særegenhederne ved aminosyresammensætningen af ​​kollagen inkluderer først og fremmest det høje indhold af glycin og prolin. Kollagenpolypeptidkæder indeholder ca. 1000 aminosyrer.

Kollagen, opvarmet i lang tid i vand ved 56-100 ° C, passerer i opløselig lim eller glutin (gelatin), der afkøles og danner gelé, når den afkøles. Tilberedning af geléede retter er baseret på denne egenskab ved gelatine..

Elastin

Elastin er det vigtigste protein i elastiske fibre, som findes i store mængder i det intercellulære stof i væv, såsom hud, blodkarvægge, ledbånd og lunger. Disse stoffer har meget vigtige egenskaber: de kan strække sig flere gange sammenlignet med den oprindelige længde, mens de opretholder en høj trækstyrke og vender tilbage til deres oprindelige tilstand efter lossning.

Elasticitet er forbundet med tilstedeværelsen i elastin af et stort antal interkæder tværbindinger med deltagelse af aminosyrelysinet.

Elastin er uopløselig i vand og kan ikke hævelse. Sammensætningen af ​​elastin indeholder mange hydrofobe aminosyrer - glycin, valin, alanin, leucin, prolin.

Keratin

Keratiner er en familie af fibrillære proteiner med mekanisk styrke, som kun er andet end chitin blandt materialer af biologisk oprindelse.

Håret (håret), negle, fjer, nåle, kløer, horn og hov i dyr består hovedsageligt af keratin.

Keratiner kan have en a-struktur og en ß-struktur.

α-Keratin er et strukturelt protein bygget primært i form af en α-helix.

I a-keratiner kombineres tre a-helixer til en supercoil. Α-keratinmolekyler orienteres parallelt og er forbundet med disulfidbindinger (indeholder en masse cystein), hvilket giver strukturen styrke.

Et eksempel på ß-keratin er silkefibroin.

Keratiner er ikke opløselige i opløsninger af salte, syrer, baser. Deres molekylvægt er meget høj..

Silke fibroin

Silke fibroin er et fibrillar protein, der udskilles af arachnider og nogle insekter og danner grundlaget for spindelvev og insekt kokoner, især silkeorm silke.

Dets ß-struktur består af antiparallelle polypeptidkæder bundet sammen med brintbindinger. Fibroin består hovedsageligt af glycin, alanin, serin, tyrosin.

Komplekse proteiner

phosphoproteiner

Phosphoproteiner er komplekse proteiner, hvis protetiske gruppe er resten af ​​fosforsyre. Det binder til peptidkæden gennem rester af tyrosin, serin og threonin, dvs. de aminosyrer, der indeholder en OH-gruppe.

Proteinerne i denne klasse inkluderer:

  • kaseinmælk, hvor indholdet af fosforsyre når 1%;
  • vitellin, vitellinin og fosvitin isoleret fra kyllingeblomme;
  • ovalbumin opdaget i hønseægprotein;
  • ichthulin findes i fiskeæg, og som spiller en vigtig rolle i udviklingen af ​​fiskeembryoer.

Den biologiske rolle af fosfoproteiner er, at de er essentielle næringsstoffer til voksende organismer..

Phosphoproteiner er en værdifuld kilde til energi og plastmateriale til udvikling af embryo og yderligere vækst og udvikling af kroppen.

For eksempel indeholder kasein (kaseinogen) mælk alle de essentielle aminosyrer og fosforsyre. Det indeholder også calciumioner..

Fosfor og calcium er nødvendigt af det voksende legeme i store mængder for at danne skelettet.

glycoproteiner

Glycoproteiner (glycoconjugater) er komplekse proteiner, der indeholder en kulhydratbestanddel som en protetisk gruppe.

I nogle glycoproteiner er kulhydratdelen løst bundet til proteinet og kan let adskilles fra det. Protetiske grupper af nogle glycoproteiner kan forekomme i væv og i en fri tilstand.

Glycoproteiner er udbredt i naturen. De findes i hemmeligheder (spyt osv.) Som en del af cellemembraner, cellevægge, intercellulært stof, bindevæv. Mange enzymer og transportproteiner er glycoproteiner..

Glycoproteiner er opdelt i ægte glycoproteiner og proteoglycaner..

Ægte glycoproteiner

Carbohydratdelen af ​​glycoproteiner er repræsenteret af små heteropolysaccharider eller oligosaccharider med en uregelmæssig struktur og indeholder mannose, galactose, glucose og deres aminoderivater. Proteinet i dem er 80-85% af makromolekylets masse.

Glycoproteiner er kendetegnet ved en kovalent glycosidbinding. En N-glycosidbinding forekommer mellem kulhydratkomponenten og amidgruppen af ​​asparagin i proteiner. For eksempel i immunoglobuliner, enzymer og hormoner).

O-glycosidbinding - et monosaccharid er forbundet med OH-gruppen af ​​serin eller threonin (i muciner) og undertiden med OH-gruppen af ​​hydroxylisin eller hydroxyprolin (collagener).

Typiske glycoproteiner inkluderer de fleste proteinhormoner, stoffer, der udskilles i kroppens kropsvæsker, membrankompleksproteiner, alle antistoffer (immunoglobuliner), plasmaproteiner, mælk, interferoner, blodgrupper.

Glycoprotein-funktioner

  1. Strukturelt - kollagen, elastin.
  2. Beskyttende - antistoffer (immunoglobuliner), interferon, blodkoagulationsfaktorer (protrombin, fibrinogen).
  3. Receptor - fastgørelsen af ​​en effektor fører til en ændring i konformationen af ​​proteinreceptoren, hvilket forårsager en intracellulær respons.
  4. Hormonelle - gonadotrope, adrenocorticotropiske og thyrotropiske hormoner.
  5. Enzymatiske - enzymer: cholinesterase, nuclease.
  6. Transport - overførsel af stoffer i blodet og gennem membraner (transferrin, transcortin, albumin, Na +, K + -ATPase).

En særlig gruppe af glycoproteiner består af proteoglycaner, hvor kulhydratkomponenten dominerer og tegner sig for 90% eller mere. Desuden ligner disse stoffer mere egenskaber med polysaccharider end proteiner.

Den protetiske gruppe proteoglycaner er repræsenteret ved heteropolysaccharider med en regelmæssig struktur.

Carbohydratdelen, ligesom glycoproteiner, binder til proteinet via serin- og asparaginrester.

Carbohydratfragmenter forøger proteinets hydrofile egenskaber på grund af det store antal OH-grupper og syregrupper. Sidstnævnte kæder er ikke fleksible nok og har en tendens til at acceptere konformationen af ​​en meget løs tilfældig flokke, der optager et stort volumen.

Da de er hydrofile, tiltrækker de en masse vand og danner selv i lave koncentrationer hydratiserede geler. En lignende evne skaber i det ekstracellulære rum - turgor.

Proteoglykaner udgør hovedstoffet i den intercellulære matrix (intercellulært rum).

Bruskmatrixproteoglycanerne indeholder hyaluronsyre, der danner en gelatinøs gel, der fungerer som en stødabsorberende i brusk og ledflader.

I funktion er proteoglycaner signifikante for det intercellulære rum, især det bindevæv, hvori kollagenfibre er nedsænket. De har en træstruktur, i midten er hyaluronsyre.

Fordi deres molekyler er hydrofile, de skaber en netværk gelé-lignende matrix og udfylder rummet mellem celler, hvilket er en hindring for store molekyler og mikroorganismer.

Forskellige proteoglycaner er til stede i den intercellulære matrix. Blandt dem er der meget store - for eksempel agrekan og lur.

I det intercellulære rum er der også et helt sæt af såkaldte små proteoglycaner, som er bredt fordelt i forskellige typer bindevæv og udfører forskellige funktioner der.

I henhold til forholdet mellem protein- og kulhydratdele er glycoproteiner opdelt i neutrale og sure.

Neutrale glycoproteiner inkluderer æggehvide (ovalbumin), plasmaglycoproteiner, thyreoideaprotein (thyroglobulin).

Syre glycoproteiner inkluderer muciner og mucoider.

Muciner er grundlaget for kropsslim (spyt, mave- og tarmsaft). Udfør en beskyttelsesfunktion - beskyt fordøjelseskanalens vægge mod mekaniske, kemiske skader. Muciner er resistente over for enzymer, der hydrolyserer protein.

Mukoider er proteiner i synovialvæsken i led, brusk, væske i øjeæblet. Udfør en beskyttelsesfunktion, er et smøremiddel i bevægelsesapparatet.

Sammensætningen af ​​sure glycoproteiner inkluderer uronsyre, der deltager i neutraliseringen af ​​bilirubin og lægemidler.

nucleoproteiner

Nukleoproteiner (DNP og RNP) er komplekse proteiner, hvis nukleinsyrer (RNA og DNA) er den protetiske gruppe.

I naturen blev der opdaget 2 typer nukleoproteiner - deoxyribonucleoproteiner (DNP'er) - proteinkomplekser med deoxyribonukleinsyre (DNA) og ribonucleoproteiner (RNP) - proteinkomplekser med ribonukleinsyre (RNA).

DND'er er overvejende lokaliseret i kernen, mitokondrier, og RNP'er er lokaliseret i cytoplasmaet, og RNP'er med høj molekylvægt er også fundet i kernen (nucleolus).

To typer nukleinsyrer skelnes afhængigt af den pentose, der er inkluderet i deres sammensætning - ribonukleinsyre (RNA), hvis den indeholder ribose og deoxyribonukleinsyre (DNA), hvis den indeholder deoxyribose.

Forskelle mellem RNA og DNA

  • antal kæder: i RNA, en kæde, i DNA, to kæder;
  • størrelser: DNA er meget større;
  • lokalisering i cellen: DNA er i kernen, næsten alt RNA er uden for kernen;
  • type monosaccharid: i DNA - deoxyribose, i RNA - ribose;
  • nitrogenholdige baser: thymin i DNA, uracil i RNA;
  • funktion: DNA er ansvarlig for lagring af arvelig information, RNA - for dens implementering.

DNA koncentreres overvejende i cellens kerne som en del af kromosomer, mitokondrier og chloroplaster..

Opbevaring, reproduktion og arv af genetisk materiale, genekspression.

Der er tre hovedtyper af RNA:

  • matrix (informativ) - mRNA (mRNA) er indeholdt i kernen og cytoplasma.
  • transport - tRNA findes hovedsageligt i cytoplasmaet i cellen.
  • ribosomal - rRNA er en væsentlig del af ribosomet.

mRNA (mRNA) - læser information fra DNA-stedet om proteinets primære struktur og fører denne information til ribosomer (bærer information fra kernen til cytoplasmaet).

tRNA - transporterer aminosyrer til stedet for proteinsyntese (fra cytoplasma til ribosomer).

rRNA - er en del af ribosomer (ribosomrammen er bygget ud fra den), deltager i syntesen af ​​protein (polypeptid) kæden.

RNA i nogle vira er en bærer af genetisk information i stedet for DNA.

Videofilm "Nukleinsyrer i proteinbiosyntese"

lipoproteiner

Lipoproteiner er komplekse proteiner, hvis protetiske gruppe er repræsenteret af ethvert lipid.

Lipider spiller en vigtig rolle i den menneskelige krop. De findes i alle celler og væv og er involveret i mange metaboliske processer..

De danner det strukturelle grundlag for alle biologiske membraner; i fri tilstand findes de hovedsageligt i blodplasma og lymfe..

Plasmalipoproteiner, serumopløseligt i vand. Lipoproteiner i membranvæggene i celler, nervefibre er uopløselige i vand.

Sammensætningen af ​​lipoproteiner kan samtidigt omfatte frie triglycerider, fedtsyrer, neutrale fedtstoffer, phospholipider og kolesterol (kolesterol).

Alle typer lipoproteiner har en lignende struktur: en hydrofob kerne og et hydrofilt lag på overfladen. Det hydrofile lag dannes af proteiner (apoproteiner), phospholipider og kolesterol. Triacylglyceroler (TAG) og kolesterolestere udgør den hydrofobe kerne.

De hydrofile grupper af disse molekyler er orienteret til den vandige fase og de hydrofobe dele til den hydrofobe kerne i lipoproteinet, hvori de transporterede lipider.

Lipider opløses ikke i vand, derfor kan de ikke transporteres med blod i dens rene form. Derfor dannes lipidkomplekser med proteiner til transport af lipider med blod i kroppen - lipoproteiner.

De følgende typer lipoproteiner syntetiseres i kroppen: chylomikroner (ChM), lipoproteiner med meget lav densitet (VLDL), lipoproteiner med mellemdensitet (VLDL), lipoproteiner med lav densitet (LDL) og lipoproteiner med høj densitet (HDL).

Hver type LP dannes i forskellige væv og transporterer visse lipider..

Den fælles funktion af alle lipoproteiner er lipidtransport.

Lipoproteiner er let opløselige i blod, da de er små i størrelse og har en negativ ladning på overfladen. Nogle lipoproteiner passerer let gennem væggene i blodkarens kapillærer og leverer lipider til cellerne..

Den store størrelse af chylomicronerne tillader dem ikke at trænge igennem væggene på kapillærerne, derfor kommer de først ind i lymfesystemet fra tarmens celler og derefter ind i blodomløbet langs hoved thoraxkanalen med lymfen.

Lipoproteiner med meget lav og lav densitet forårsager åreforkalkning med en stigning i deres koncentration i blodet.

I tilfælde af nedsat lipidtransport og lipidmetabolisme formindskes kroppens energipotentiale, transmissionen af ​​nerveimpulser forværres, og hastigheden af ​​enzymatiske reaktioner falder. Uden deltagelse af lipoproteiner er transport af fedtopløselige vitaminer umulig: vitaminer fra gruppe A, E, K, D.

chromoproteiner

Kromoproteiner ("farvede proteiner") er komplekse proteiner, der indeholder en farvet komponent som protesegruppe.

Kromoproteiner er involveret i sådanne vitale processer som fotosyntesen, respiration, transport af ilt og kuldioxid, redoxreaktioner, lys- og farveopfattelse osv..

Afhængig af deres struktur skelnes hæmoproteiner, flavoproteiner og rhodopsin.

Hemoproteiner (rød) - komplekse proteiner, hvis protesegruppe er heme.

Hemoprotein-gruppen inkluderer hæmoglobin, myoglobin, chlorophyllholdige proteiner og enzymer (cytochromer, katalase og peroxidase). Alle af dem indeholder jern (eller magnesium) porphyriner som en ikke-proteinkomponent, men proteiner med forskellig sammensætning og struktur og udfører en række biologiske funktioner.

Chlorophyll (magnesiumporphyrin) sammen med protein tilvejebringer fotosyntetisk aktivitet af planter, der katalyserer nedbrydningen af ​​et vandmolekyle til brint og ilt (absorption af solenergi). Hemoproteiner (jernporphyriner) katalyserer tværtimod den modsatte reaktion - dannelsen af ​​et vandmolekyle forbundet med frigivelsen af ​​energi.

Hemoglobin - hovedkomponenten i de røde blodlegemer og det vigtigste luftvejspigment, giver iltoverførsel (O2) fra lunger til væv og kuldioxid (CO2) fra vævene til lungerne. Opretholder syre-base blodbalance.

I hæmoglobin er proteinkomponenten repræsenteret af globin, og den ikke-proteinkomponent er heme - pigment. Jernionen er placeret i midten af ​​hæmpigmentet, hvilket giver blodet en karakteristisk rød farve. Hæmmet er repræsenteret af porphyrin, der består af 4 pyrrololer. Hver af de 4 heme-molekyler er "pakket" i en polypeptidkæde.

Haem er en protetisk gruppe inden for myoglobin, katalase, peroxidase og cytochromer. Haem findes også i plantehemoproteiner og er involveret i fotosyntesen..

Myoglobin (muskelprotein) er et lille kugleprotein, dets molekyle består af en polypeptidkæde og en heme. Myoglobin skaber en iltreserve i de muskler, der bruges af muskelfibre..

Chromoproteiner inkluderer også flavoproteiner, hvis protetiske grupper er isoalloxazinderivater. Flavoproteiner er en del af oxidoreduktaser - enzymer, der katalyserer redoxreaktioner i cellen. Nogle flavonoider inkluderer metalioner og et heme-molekyle.

Rhodopsin er et protein, hvis protesegruppe er den aktive form for vitamin A - nethinde. Rhodopsin er det vigtigste lysfølsomme stof i nethindens stænger. Dets funktion er at opfatte lys i skumringen, dvs. ansvarlig for skumringssyn.

metalloproteiner

Metalloproteiner er komplekse proteiner, hvor metalioner spiller rollen som en ikke-proteinkomponent.

Metalloproteiner inkluderer omkring hundrede enzymer.

En vigtig funktion af metalloproteiner er forbundet med transport af metaller og deres opbevaring i kroppen.

Typiske metalloproteiner er proteiner, der indeholder ikke-hemejern - transferrin, ferritin, hemosiderin, som er vigtige i metabolismen af ​​jern i kroppen..

Transferrin er et vandopløseligt jernprotein, der findes i blodserum som en del af ß-globuliner. Transferrin-molekyle indeholder to Fe3 + -ioner. Dette protein fungerer som en bærer af jern i kroppen. Transferrin syntetiseres i leveren.

Ferritin er et intracellulært kugleprotein, der hovedsageligt findes i milten, leveren og knoglemarven, der fungerer som et jerndepot i kroppen. Takket være ferritin opretholdes de cytosoliske jernlagre i en opløselig og ikke-giftig form..

Hemosiderin er i modsætning til ferritin og transferrin et vanduopløseligt jernholdigt proteinkompleks. Det findes hovedsageligt i cellerne i leveren og milten, akkumuleres med et overskud af jern i kroppen, for eksempel med hyppige blodoverførsler.

Ceruloplasmin er et valleprotein, der indeholder kobber og deltager i dets metabolisme samt metabolske processer med jern. Tilhører α-2-globuliner.

Catalase - neutraliserer brintperoxid.

Cytochrome oxidase - i kombination med andre enzymer i respiratorisk kæde af mitokondrier involveret i syntesen af ​​ATP.

Alkoholdehydrogenase - tilvejebringer metabolisme af ethanol og andre alkoholer

Laktatdehydrogenase - involveret i metabolismen af ​​mælkesyre

Kulsyreanhydrase - danner kullsyre fra CO2 og H2O.

Xanthine oxidase - ansvarlig for nylige katabolismeaktioner af purinbaser.

Thyroperoxidase - involveret i syntesen af ​​skjoldbruskkirtelhormoner.

Glutathione peroxidase - et antioxidantenzym.

Ureas - ansvarlig for nedbrydningen af ​​urinstof.

2. I form af molekyler (fibrillar og kugleformet)

Proteiner kan klassificeres efter formen på molekyler og nogle fysiske egenskaber i to store klasser: fibrillære og kugleproteiner.

Fibrillære proteiner er lange, filamentøse molekyler, hvis polypeptidkæder er parallelle med hinanden langs den samme akse og danner lange fibre (fibriller) eller lag.

Den sekundære struktur er vigtigst (tertiær udtrykkes næsten slet ikke).

De fleste fibrillære proteiner er uopløselige i vand og har en stor molekylvægt.

Disse proteiner er kendetegnet ved høj mekanisk styrke og udfører en strukturel funktion.

Fibrillære proteiner inkluderer keratiner (hår, uld, horn, hove, negle, fjer), myosin (muskler), kollagen (sener og brusk), fibroin (silke, edderkoppespind).

Globulære proteiner er kendetegnet ved kompakt tredimensionel foldning af polypeptidkæder, deres molekyler er i form af kugler.

Den vigtigste tertiære struktur.

Globulære proteiner er opløselige i vand eller i fortyndede saltopløsninger. På grund af molekylernes store størrelse er disse opløsninger kolloidale..

Globulære proteiner fungerer som enzymer, antistoffer (serumglobuliner bestemmer immunologisk aktivitet) og i nogle tilfælde hormoner (insulin).

De spiller en vigtig rolle i protoplasma, tilbageholdelse af vand og nogle andre stoffer i det og bidrager til at opretholde molekylær organisering..

Globulære proteiner findes i fysiologiske væsker (blodserum, mælk, fordøjelsesvæsker) i kropsvæv.

Der er også mellemliggende proteiner af en fibrillar art, men opløselige. Et eksempel er fibrinogen, der bliver til uopløseligt fibrin under blodkoagulation..

3. Opløselighed i individuelle opløsningsmidler

Klassificeringen af ​​enkle proteiner er primært baseret på opløselighed i vand, alkohol, saltopløsninger, alkali og syreopløsninger.

4. Ved aminosyresammensætning

Fra proteinets ernæringsmæssige værdi, bestemt af deres aminosyresammensætning og indholdet af essentielle aminosyrer, opdeles proteiner i fuld og underordnet.

Fyldige proteiner er dem, der inkluderer otte essentielle aminosyrer, som kroppen ikke selv kan syntetisere.

Defekte proteiner er dem, der indeholder en utilstrækkelig mængde af en eller flere essentielle aminosyrer, som ikke kan syntetiseres af kroppen.

Komplette proteiner findes i animalske produkter (undtagen gelatine) såvel som i nogle vegetabilske fødevarer (ærter, bønner, sojabønner).

Defekte proteiner - hovedsageligt af planternes oprindelse.

primæraminosyrerestforbindelse-sekvens
sekundær
tertiære